Quiz sur les acides aminés : les 20 de base
- 15 questions
- Environ 15 min
- Gratuit
Les questions du test restent en anglais.
Which pair of one-letter codes belongs to glutamine and glutamic acid (glutamate), in that order?
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À propos de ce test
Ce quiz gratuit sur les acides aminés compte 15 questions rédigées par l'équipe StudyPDF. Il couvre les codes à une lettre, les classes de chaînes latérales, la charge au pH physiologique, les acides aminés essentiels, la chiralité, le point isoélectrique et les cas particuliers qui tombent en biochimie et dans les examens de type MCAT, comme la proline, la cystéine et l'histidine. Réponds aux 15 questions, puis regarde ton score et lis l'explication de chaque question.
Les 15 questions en un coup d'œil
Tu préfères lire avant de jouer ? Toutes les questions de l'échantillon sont listées ci-dessous. Les réponses et les explications restent repliées tant que tu ne les ouvres pas.
1.Which pair of one-letter codes belongs to glutamine and glutamic acid (glutamate), in that order?
- A. E and Q
- B. Q and E
- C. N and D
- D. D and N
Réponse : B. Q and E
Glutamine is Q and glutamic acid is E. Asparagine (N) and aspartic acid (D) are the same amide and acid pair with a side chain one carbon shorter, so N and D belong to a different pair of amino acids. The trap here is the order: E and Q has the right letters in the wrong order, and D and N is the shorter pair in reverse.
2.Which pair of amino acids has side chains that are positively charged at physiological pH?
- A. Aspartate and glutamate
- B. Serine and threonine
- C. Valine and leucine
- D. Lysine and arginine
Réponse : D. Lysine and arginine
The lysine side chain ends in an amino group with a pKa near 10.5, and the arginine side chain ends in a guanidinium group with a pKa near 12.5. Both are far above 7.4, so both are protonated and positive in the body. Aspartate and glutamate carry negative carboxylates, serine and threonine are polar but uncharged, and valine and leucine are nonpolar. Histidine is mostly neutral at 7.4 because its pKa is near 6, so it does not belong in this pair even though it is classed as basic.
3.Which of these amino acids have nonpolar side chains?
Coche toutes les bonnes réponses.
- A. Valine
- B. Serine
- C. Leucine
- D. Asparagine
- E. Methionine
Réponse : A. Valine, C. Leucine, E. Methionine
Valine and leucine have branched hydrocarbon side chains with nothing to form hydrogen bonds. Methionine has a thioether, with sulfur bonded to two carbons, and that sulfur is a poor hydrogen-bond partner, so methionine counts as nonpolar too. Serine has a hydroxyl group and asparagine has an amide, so both are polar and uncharged. Nonpolar residues tend to sit in the interior of a folded protein, away from water.
4.Complete the sentence.
The one-letter code for lysine is _____, and lysine has a _____ side chain.
Options pour le trou 1 : L, K, Y, R
Options pour le trou 2 : basic, acidic, nonpolar, polar but uncharged
Réponse : K, basic
Lysine is K. L is already leucine, Y is tyrosine and R is arginine. A common memory aid is that K sits right next to L in the alphabet, and L already belongs to leucine. The side chain ends in an amino group that picks up a proton at physiological pH, which makes it basic and positively charged. Lysine, arginine and histidine are the basic three.
5.Which of these side chains has a pKa closest to physiological pH (about 7.4), so small pH shifts can switch it between protonated and deprotonated?
- A. Aspartate
- B. Lysine
- C. Arginine
- D. Histidine
Réponse : D. Histidine
The imidazole ring of histidine has a pKa near 6, the closest of these four to the pH of the body and the one textbooks single out as a physiological buffer. Near that pH it can pick up and give back protons, which is why histidine is common in enzyme active sites and in buffering proteins such as hemoglobin. Aspartate (about 3.9) is deprotonated and negative well below 7.4, while lysine (about 10.5) and arginine (about 12.5) stay protonated and positive well above it.
6.Glycine has an alpha-carboxyl pKa of about 2.3 and an alpha-amino pKa of about 9.6, and its side chain has no ionizable group. What is its approximate isoelectric point (pI)?
- A. 5.95
- B. 2.3
- C. 7.0
- D. 9.6
Réponse : A. 5.95
The pI is the pH at which the net charge is zero. With no ionizable side chain, it sits halfway between the two pKa values: (2.3 + 9.6) / 2 = 5.95. Around that pH the molecule is mostly the neutral zwitterion, with a positive amino group and a negative carboxylate. For an acidic amino acid, average the two lowest pKa values instead, and for a basic one the two highest. The answers 2.3 and 9.6 are single pKa values, and 7.0 is not special for an amino acid.
7.Complete the sentence.
In a solution whose pH is below an amino acid's pI, the molecule carries a net _____ charge, so in an electric field it moves toward the _____.
Options pour le trou 1 : negative, zero, positive, variable
Options pour le trou 2 : positive electrode, negative electrode, neither electrode, both electrodes at once
Réponse : positive, negative electrode
Lowering the pH below the pI means more protons are around, so the groups hold on to them: the amino group stays positive and the carboxyl group loses its negative charge. The net charge is positive, and a positive molecule migrates toward the negative electrode, the cathode. Above the pI the opposite happens, the net charge is negative and the molecule moves toward the anode. At the pI itself it has no net charge and does not move.
8.In nearly every L-amino acid the alpha carbon has the S configuration. Which of these is the exception, with an R alpha carbon?
- A. Serine
- B. Alanine
- C. Cysteine
- D. Methionine
Réponse : C. Cysteine
R and S come from the Cahn-Ingold-Prelog priority rules, not from the L or D family. In cysteine, the CH2SH group outranks the carboxyl group because sulfur has a higher atomic number than oxygen, so the same spatial arrangement that is labeled S in serine, alanine or methionine is labeled R. L-cysteine and its neighbors have the same three-dimensional layout. Only the priority order changes, which is why L does not simply mean S.
9.Complete the sentence.
_____ is the only one of the 20 standard amino acids with no chiral center, and the amino acids built into proteins are the _____ stereoisomers.
Options pour le trou 1 : Alanine, Glycine, Proline, Serine
Options pour le trou 2 : D, racemic, L, meso
Réponse : Glycine, L
The side chain of glycine is just a hydrogen, so its alpha carbon has two identical hydrogens and no mirror-image form. Every other standard amino acid has four different groups on the alpha carbon, so each can exist as an L or a D form. Ribosomes build proteins from the L form. D-amino acids do exist in nature, for example in bacterial cell walls, but they are not what the genetic code builds into proteins.
10.What makes proline structurally unusual among the 20 standard amino acids?
- A. Its side chain loops back onto the backbone nitrogen, forming a ring
- B. It is the only one with a sulfur atom in its side chain
- C. It is the only one with an aromatic ring
- D. It is the only one without a chiral alpha carbon
Réponse : A. Its side chain loops back onto the backbone nitrogen, forming a ring
The three-carbon side chain of proline bonds to the alpha carbon and to the backbone nitrogen, which closes a five-membered ring. That makes its nitrogen a secondary amine with no N-H to donate to a backbone hydrogen bond, and the ring limits rotation. So proline often starts turns and interrupts alpha helices. Sulfur is in cysteine and methionine, aromatic rings are in phenylalanine, tyrosine and tryptophan, and glycine is the one without a chiral center. Proline's alpha carbon is chiral.
11.Two cysteine residues in a folded protein are oxidized and joined. What is the covalent link called?
- A. A peptide bond
- B. A hydrogen bond
- C. A disulfide bond
- D. A salt bridge
Réponse : C. A disulfide bond
The thiol groups (-SH) of two cysteines are oxidized to form an S-S bond, and the oxidized pair is called cystine. Disulfide bonds help stabilize the tertiary and quaternary structure of many secreted proteins, such as antibodies and insulin. The inside of a cell is a reducing environment, so most cysteines there stay as free thiols. A peptide bond joins neighboring backbone atoms, and a hydrogen bond and a salt bridge are noncovalent.
12.Which amino acids have a side chain that a protein kinase can phosphorylate?
Coche toutes les bonnes réponses.
- A. Serine
- B. Valine
- C. Threonine
- D. Alanine
- E. Tyrosine
Réponse : A. Serine, C. Threonine, E. Tyrosine
Serine, threonine and tyrosine each carry a hydroxyl group on the side chain, and a kinase transfers a phosphate from ATP onto it. Serine and threonine kinases act on the first two, and tyrosine kinases on the third. Adding a phosphate adds negative charge and can switch an enzyme or a signaling protein on or off. Valine and alanine have hydrocarbon side chains with nothing to accept the phosphate.
13.Which of these amino acids are essential in the adult diet?
Coche toutes les bonnes réponses.
- A. Leucine
- B. Alanine
- C. Lysine
- D. Serine
- E. Tryptophan
Réponse : A. Leucine, C. Lysine, E. Tryptophan
Leucine, lysine and tryptophan are three of the nine on the usual adult list, which also has histidine, isoleucine, methionine, phenylalanine, threonine and valine. Essential means the body cannot make enough of it. Alanine and serine are made from common metabolic intermediates (alanine from pyruvate, serine from 3-phosphoglycerate), so they are nonessential. Arginine, cysteine, glutamine, glycine, proline and tyrosine are the conditionally essential ones. Course lists vary a little, so use yours. This is exam content, not dietary advice.
14.Which of these is NOT one of the 20 standard amino acids that the genetic code specifies for proteins?
- A. Arginine
- B. Ornithine
- C. Asparagine
- D. Glutamine
Réponse : B. Ornithine
Ornithine is an intermediate of the urea cycle, made from arginine by the enzyme arginase, and no codon specifies it. Arginine, asparagine and glutamine are all standard. Selenocysteine and pyrrolysine are found in the proteins of some organisms through special recoding, but they are not among the 20 of the standard codon table either.
15.A peptide bond joins two amino acids. Which groups react, and what is released?
- A. The side chains of the two residues, releasing carbon dioxide
- B. The alpha carbon of one and the side chain of the next, releasing hydrogen
- C. The carboxyl group of one and the amino group of the next, releasing water
- D. The amino groups of both residues, releasing ammonia
Réponse : C. The carboxyl group of one and the amino group of the next, releasing water
A peptide bond is an amide link formed in a condensation (dehydration) reaction: the carboxyl group of one amino acid joins the amino group of the next and a molecule of water leaves. Side chains stay out of the backbone. A chain has a free amino group at one end, the N-terminus, and a free carboxyl group at the other, the C-terminus, and peptides are written from the N-terminus to the C-terminus.
Les 20 acides aminés : classes, codes et liste des essentiels
Les 20 acides aminés standard ont tous le même squelette : un carbone alpha central lié à un groupe amine, à un groupe carboxyle, à un hydrogène et à une chaîne latérale, notée R. Seule la chaîne latérale change, et c'est donc elle qui décide de presque tout ce qu'un quiz demande : la classe, la charge au pH physiologique, le fait que le résidu soit à l'intérieur d'une protéine ou à sa surface, et ce qu'il peut faire dans une enzyme. Les manuels rangent en général les 20 en cinq groupes. Aliphatiques apolaires : glycine, alanine, valine, leucine, isoleucine, méthionine et proline. Aromatiques : phénylalanine, tyrosine et tryptophane. Polaires non chargés : sérine, thréonine, cystéine, asparagine et glutamine. Acides : aspartate et glutamate. Basiques : lysine, arginine et histidine. Les sources divergent sur quelques cas limites, par exemple pour savoir si la tyrosine est aromatique ou polaire, alors utilise le classement de ton propre cours.
Il te faut aussi deux séries de lettres. Les codes à trois lettres et à une lettre, dans l'ordre alphabétique : Ala A, Arg R, Asn N, Asp D, Cys C, Gln Q, Glu E, Gly G, His H, Ile I, Leu L, Lys K, Met M, Phe F, Pro P, Ser S, Thr T, Trp W, Tyr Y, Val V. Les paires qui font trébucher sont la glutamine (Q) contre le glutamate (E) et l'asparagine (N) contre l'aspartate (D).
Neuf acides aminés sont considérés comme essentiels chez l'adulte, ce qui veut dire que l'organisme ne peut pas en fabriquer assez et qu'ils doivent venir de l'alimentation : l'histidine, l'isoleucine, la leucine, la lysine, la méthionine, la phénylalanine, la thréonine, le tryptophane et la valine. L'arginine, la cystéine, la glutamine, la glycine, la proline et la tyrosine sont souvent dites conditionnellement essentielles, parce que l'organisme les fabrique mais peut en manquer en cas de maladie, de croissance rapide ou de stress. Les listes diffèrent un peu d'un cours à l'autre, surtout pour l'arginine et l'histidine, alors suis celle que ton enseignant t'a donnée.
Comment utiliser ce quiz, et quoi apprendre dans quel ordre
Les 15 questions se répartissent ainsi : trois sur les noms et les codes, trois sur la classe et la charge des chaînes latérales, deux sur le pI et la charge nette, deux sur la chiralité, une sur la liste des essentiels, trois sur les résidus particuliers (la proline, la cystéine et les acides aminés que les kinases phosphorylent) et une sur la liaison peptidique. La plupart demandent pourquoi, pas seulement lequel. Pourquoi l'histidine tamponne-t-elle près du pH neutre alors que la lysine non ? Pourquoi la cystéine est-elle R alors que ses voisins sont S ? Pourquoi la proline casse-t-elle une hélice ? Ce sont ces explications qui te servent face à une question que tu n'as jamais vue.
Fais-le une première fois sans rien consulter, puis lis l'explication de chaque question, y compris celles que tu as réussies. Traite une erreur comme un thème. Si tu as raté la question sur le pI et celle sur la charge nette, la lacune est probablement l'idée que la charge suit le pH par rapport à chaque pKa, et non deux faits séparés. Les valeurs de pKa données dans les questions sont approximatives et varient un peu d'un manuel à l'autre, donc le quiz te donne toujours les nombres dont il a besoin. Il ne te demande pas de dessiner des structures, alors dessine chaque chaîne latérale sur papier au fur et à mesure, parce que c'est le dessin qui fait tenir les classes. Les questions et les réponses sont en anglais, comme à l'examen : retiens donc aussi les noms anglais.
Si tu préfères travailler sur papier, utilise le bouton Télécharger en PDF au-dessus des questions. Le fichier contient les 15 questions avec un corrigé sur la dernière page. Il demande un compte StudyPDF gratuit, alors que jouer en ligne est gratuit. Les questions sont originales et écrites sur le contenu courant d'un premier semestre de biochimie. Elles ne viennent ni d'un manuel, ni d'un examen, ni de la banque d'une société de préparation, et rien ici n'est un conseil diététique.
Comment StudyPDF crée des tests sur les acides aminés à partir de tes notes
Quinze questions peuvent te montrer quelle partie du sujet est fragile. Elles ne suffisent pas à te préparer, et un quiz générique correspond rarement aux structures, aux tables de pKa et aux regroupements que ton cours de biochimie utilise vraiment.
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Rédigé par l'équipe StudyPDF. Mis à jour le 19 août 2026.
Bon à savoir
Ce quiz sur les acides aminés est-il gratuit ?
Oui. Les 15 questions, l'écran de score et chaque explication sont gratuits, et le quiz tourne dans ton navigateur. Il te faut un compte StudyPDF gratuit pour télécharger le test en PDF avec un corrigé ou pour créer d'autres quiz et cartes mémo à partir de tes propres notes.
Qui a écrit ces questions ?
L'équipe StudyPDF a rédigé chaque question et chaque explication sur le contenu courant d'un premier semestre de biochimie. Ce sont des items originaux, pas tirés d'un manuel, d'un examen ni de la banque d'une société de préparation, et StudyPDF n'est pas affilié à l'AAMC ni à aucun organisme d'examen. Les questions sur les acides aminés essentiels relèvent de la révision d'examen, pas du conseil diététique.
Ce quiz couvre-t-il les 20 acides aminés, et la sélénocystéine ?
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