Aminosäuren Quiz: Die 20 Standardaminosäuren
- 15 Fragen
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Die Fragen des Tests bleiben auf Englisch.
Which pair of one-letter codes belongs to glutamine and glutamic acid (glutamate), in that order?
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Über diesen Test
Dieses kostenlose Aminosäuren-Quiz hat 15 Fragen, die das StudyPDF-Team geschrieben hat. Es deckt die Einbuchstabencodes, die Klassen der Seitenketten, die Ladung bei physiologischem pH, die essenziellen Aminosäuren, die Chiralität, den isoelektrischen Punkt und die Sonderfälle ab, die in Biochemie- und MCAT-Prüfungen vorkommen, etwa Prolin, Cystein und Histidin. Beantworte alle 15 Fragen, dann siehst du dein Ergebnis und die Erklärung zu jeder Frage.
Alle 15 Fragen auf einen Blick
Lieber lesen statt spielen? Unten stehen alle Fragen aus dem Auszug. Antworten und Erklärungen bleiben eingeklappt, bis du sie öffnest.
1.Which pair of one-letter codes belongs to glutamine and glutamic acid (glutamate), in that order?
- A. E and Q
- B. Q and E
- C. N and D
- D. D and N
Antwort: B. Q and E
Glutamine is Q and glutamic acid is E. Asparagine (N) and aspartic acid (D) are the same amide and acid pair with a side chain one carbon shorter, so N and D belong to a different pair of amino acids. The trap here is the order: E and Q has the right letters in the wrong order, and D and N is the shorter pair in reverse.
2.Which pair of amino acids has side chains that are positively charged at physiological pH?
- A. Aspartate and glutamate
- B. Serine and threonine
- C. Valine and leucine
- D. Lysine and arginine
Antwort: D. Lysine and arginine
The lysine side chain ends in an amino group with a pKa near 10.5, and the arginine side chain ends in a guanidinium group with a pKa near 12.5. Both are far above 7.4, so both are protonated and positive in the body. Aspartate and glutamate carry negative carboxylates, serine and threonine are polar but uncharged, and valine and leucine are nonpolar. Histidine is mostly neutral at 7.4 because its pKa is near 6, so it does not belong in this pair even though it is classed as basic.
3.Which of these amino acids have nonpolar side chains?
Wähl alles aus, was zutrifft.
- A. Valine
- B. Serine
- C. Leucine
- D. Asparagine
- E. Methionine
Antwort: A. Valine, C. Leucine, E. Methionine
Valine and leucine have branched hydrocarbon side chains with nothing to form hydrogen bonds. Methionine has a thioether, with sulfur bonded to two carbons, and that sulfur is a poor hydrogen-bond partner, so methionine counts as nonpolar too. Serine has a hydroxyl group and asparagine has an amide, so both are polar and uncharged. Nonpolar residues tend to sit in the interior of a folded protein, away from water.
4.Complete the sentence.
The one-letter code for lysine is _____, and lysine has a _____ side chain.
Optionen für Lücke 1: L, K, Y, R
Optionen für Lücke 2: basic, acidic, nonpolar, polar but uncharged
Antwort: K, basic
Lysine is K. L is already leucine, Y is tyrosine and R is arginine. A common memory aid is that K sits right next to L in the alphabet, and L already belongs to leucine. The side chain ends in an amino group that picks up a proton at physiological pH, which makes it basic and positively charged. Lysine, arginine and histidine are the basic three.
5.Which of these side chains has a pKa closest to physiological pH (about 7.4), so small pH shifts can switch it between protonated and deprotonated?
- A. Aspartate
- B. Lysine
- C. Arginine
- D. Histidine
Antwort: D. Histidine
The imidazole ring of histidine has a pKa near 6, the closest of these four to the pH of the body and the one textbooks single out as a physiological buffer. Near that pH it can pick up and give back protons, which is why histidine is common in enzyme active sites and in buffering proteins such as hemoglobin. Aspartate (about 3.9) is deprotonated and negative well below 7.4, while lysine (about 10.5) and arginine (about 12.5) stay protonated and positive well above it.
6.Glycine has an alpha-carboxyl pKa of about 2.3 and an alpha-amino pKa of about 9.6, and its side chain has no ionizable group. What is its approximate isoelectric point (pI)?
- A. 5.95
- B. 2.3
- C. 7.0
- D. 9.6
Antwort: A. 5.95
The pI is the pH at which the net charge is zero. With no ionizable side chain, it sits halfway between the two pKa values: (2.3 + 9.6) / 2 = 5.95. Around that pH the molecule is mostly the neutral zwitterion, with a positive amino group and a negative carboxylate. For an acidic amino acid, average the two lowest pKa values instead, and for a basic one the two highest. The answers 2.3 and 9.6 are single pKa values, and 7.0 is not special for an amino acid.
7.Complete the sentence.
In a solution whose pH is below an amino acid's pI, the molecule carries a net _____ charge, so in an electric field it moves toward the _____.
Optionen für Lücke 1: negative, zero, positive, variable
Optionen für Lücke 2: positive electrode, negative electrode, neither electrode, both electrodes at once
Antwort: positive, negative electrode
Lowering the pH below the pI means more protons are around, so the groups hold on to them: the amino group stays positive and the carboxyl group loses its negative charge. The net charge is positive, and a positive molecule migrates toward the negative electrode, the cathode. Above the pI the opposite happens, the net charge is negative and the molecule moves toward the anode. At the pI itself it has no net charge and does not move.
8.In nearly every L-amino acid the alpha carbon has the S configuration. Which of these is the exception, with an R alpha carbon?
- A. Serine
- B. Alanine
- C. Cysteine
- D. Methionine
Antwort: C. Cysteine
R and S come from the Cahn-Ingold-Prelog priority rules, not from the L or D family. In cysteine, the CH2SH group outranks the carboxyl group because sulfur has a higher atomic number than oxygen, so the same spatial arrangement that is labeled S in serine, alanine or methionine is labeled R. L-cysteine and its neighbors have the same three-dimensional layout. Only the priority order changes, which is why L does not simply mean S.
9.Complete the sentence.
_____ is the only one of the 20 standard amino acids with no chiral center, and the amino acids built into proteins are the _____ stereoisomers.
Optionen für Lücke 1: Alanine, Glycine, Proline, Serine
Optionen für Lücke 2: D, racemic, L, meso
Antwort: Glycine, L
The side chain of glycine is just a hydrogen, so its alpha carbon has two identical hydrogens and no mirror-image form. Every other standard amino acid has four different groups on the alpha carbon, so each can exist as an L or a D form. Ribosomes build proteins from the L form. D-amino acids do exist in nature, for example in bacterial cell walls, but they are not what the genetic code builds into proteins.
10.What makes proline structurally unusual among the 20 standard amino acids?
- A. Its side chain loops back onto the backbone nitrogen, forming a ring
- B. It is the only one with a sulfur atom in its side chain
- C. It is the only one with an aromatic ring
- D. It is the only one without a chiral alpha carbon
Antwort: A. Its side chain loops back onto the backbone nitrogen, forming a ring
The three-carbon side chain of proline bonds to the alpha carbon and to the backbone nitrogen, which closes a five-membered ring. That makes its nitrogen a secondary amine with no N-H to donate to a backbone hydrogen bond, and the ring limits rotation. So proline often starts turns and interrupts alpha helices. Sulfur is in cysteine and methionine, aromatic rings are in phenylalanine, tyrosine and tryptophan, and glycine is the one without a chiral center. Proline's alpha carbon is chiral.
11.Two cysteine residues in a folded protein are oxidized and joined. What is the covalent link called?
- A. A peptide bond
- B. A hydrogen bond
- C. A disulfide bond
- D. A salt bridge
Antwort: C. A disulfide bond
The thiol groups (-SH) of two cysteines are oxidized to form an S-S bond, and the oxidized pair is called cystine. Disulfide bonds help stabilize the tertiary and quaternary structure of many secreted proteins, such as antibodies and insulin. The inside of a cell is a reducing environment, so most cysteines there stay as free thiols. A peptide bond joins neighboring backbone atoms, and a hydrogen bond and a salt bridge are noncovalent.
12.Which amino acids have a side chain that a protein kinase can phosphorylate?
Wähl alles aus, was zutrifft.
- A. Serine
- B. Valine
- C. Threonine
- D. Alanine
- E. Tyrosine
Antwort: A. Serine, C. Threonine, E. Tyrosine
Serine, threonine and tyrosine each carry a hydroxyl group on the side chain, and a kinase transfers a phosphate from ATP onto it. Serine and threonine kinases act on the first two, and tyrosine kinases on the third. Adding a phosphate adds negative charge and can switch an enzyme or a signaling protein on or off. Valine and alanine have hydrocarbon side chains with nothing to accept the phosphate.
13.Which of these amino acids are essential in the adult diet?
Wähl alles aus, was zutrifft.
- A. Leucine
- B. Alanine
- C. Lysine
- D. Serine
- E. Tryptophan
Antwort: A. Leucine, C. Lysine, E. Tryptophan
Leucine, lysine and tryptophan are three of the nine on the usual adult list, which also has histidine, isoleucine, methionine, phenylalanine, threonine and valine. Essential means the body cannot make enough of it. Alanine and serine are made from common metabolic intermediates (alanine from pyruvate, serine from 3-phosphoglycerate), so they are nonessential. Arginine, cysteine, glutamine, glycine, proline and tyrosine are the conditionally essential ones. Course lists vary a little, so use yours. This is exam content, not dietary advice.
14.Which of these is NOT one of the 20 standard amino acids that the genetic code specifies for proteins?
- A. Arginine
- B. Ornithine
- C. Asparagine
- D. Glutamine
Antwort: B. Ornithine
Ornithine is an intermediate of the urea cycle, made from arginine by the enzyme arginase, and no codon specifies it. Arginine, asparagine and glutamine are all standard. Selenocysteine and pyrrolysine are found in the proteins of some organisms through special recoding, but they are not among the 20 of the standard codon table either.
15.A peptide bond joins two amino acids. Which groups react, and what is released?
- A. The side chains of the two residues, releasing carbon dioxide
- B. The alpha carbon of one and the side chain of the next, releasing hydrogen
- C. The carboxyl group of one and the amino group of the next, releasing water
- D. The amino groups of both residues, releasing ammonia
Antwort: C. The carboxyl group of one and the amino group of the next, releasing water
A peptide bond is an amide link formed in a condensation (dehydration) reaction: the carboxyl group of one amino acid joins the amino group of the next and a molecule of water leaves. Side chains stay out of the backbone. A chain has a free amino group at one end, the N-terminus, and a free carboxyl group at the other, the C-terminus, and peptides are written from the N-terminus to the C-terminus.
Die 20 Aminosäuren: Klassen, Codes und die Liste der essenziellen
Alle 20 Standardaminosäuren haben dasselbe Grundgerüst: ein zentrales Alpha-Kohlenstoffatom, an das eine Aminogruppe, eine Carboxylgruppe, ein Wasserstoffatom und eine Seitenkette gebunden sind, die als R geschrieben wird. Nur die Seitenkette ist verschieden, deshalb entscheidet sie fast alles, was ein Quiz fragt: die Klasse, die Ladung bei physiologischem pH, ob der Rest im Inneren eines Proteins oder an seiner Oberfläche sitzt und was er in einem Enzym leisten kann. Lehrbücher teilen die 20 meist in fünf Gruppen ein. Unpolar aliphatisch: Glycin, Alanin, Valin, Leucin, Isoleucin, Methionin und Prolin. Aromatisch: Phenylalanin, Tyrosin und Tryptophan. Polar ungeladen: Serin, Threonin, Cystein, Asparagin und Glutamin. Sauer: Aspartat und Glutamat. Basisch: Lysin, Arginin und Histidin. Die Quellen sind sich bei ein paar Randfällen nicht einig, zum Beispiel ob Tyrosin als aromatisch oder als polar zählt, nimm also die Einteilung aus deinem eigenen Kurs. Die Fragen hier verwenden die englischen Namen, die sich oft nur durch ein End-e unterscheiden, etwa glycine und cysteine.
Dazu brauchst du zwei Sätze von Buchstaben. Dreibuchstabencodes und Einbuchstabencodes in alphabetischer Reihenfolge: Ala A, Arg R, Asn N, Asp D, Cys C, Gln Q, Glu E, Gly G, His H, Ile I, Leu L, Lys K, Met M, Phe F, Pro P, Ser S, Thr T, Trp W, Tyr Y, Val V. Über diese Paare stolpern die meisten: Glutamin (glutamine, Q) gegen Glutamat (glutamate, E) und Asparagin (asparagine, N) gegen Aspartat (aspartate, D).
Neun Aminosäuren gelten für Erwachsene als essenziell. Das heißt, der Körper kann nicht genug davon selbst herstellen, und sie müssen über die Nahrung kommen: Histidin, Isoleucin, Leucin, Lysin, Methionin, Phenylalanin, Threonin, Tryptophan und Valin. Arginin, Cystein, Glutamin, Glycin, Prolin und Tyrosin heißen oft bedingt essenziell, weil der Körper sie zwar herstellt, aber bei Krankheit, schnellem Wachstum oder Stress zu wenig davon haben kann. Die Listen unterscheiden sich zwischen Kursen leicht, vor allem bei Arginin und Histidin, halte dich also an die, die deine Dozentin oder dein Dozent dir gegeben hat.
So nutzt du dieses Quiz und was du in welcher Reihenfolge lernst
Die 15 Fragen verteilen sich so: drei zu Namen und Codes, drei zur Klasse der Seitenkette und zur Ladung, zwei zu pI und Nettoladung, zwei zur Chiralität, eine zur Liste der essenziellen, drei zu Sonderfällen (Prolin, Cystein und die Aminosäuren, die Kinasen phosphorylieren) und eine zur Peptidbindung. Die meisten fragen nach dem Warum und nicht nur nach dem Welche. Warum puffert Histidin nahe dem neutralen pH, Lysin aber nicht? Warum ist Cystein R, wenn die Nachbarn S sind? Warum bricht Prolin eine Helix? Das sind die Erklärungen, die du auf eine Frage mitnimmst, die du noch nie gesehen hast.
Mach das Quiz einmal, ohne etwas nachzuschlagen, und lies dann die Erklärung zu jeder Frage, auch zu denen, die du richtig hattest. Nimm einen Fehler als Thema. Wenn du die pI-Frage und die Frage zur Nettoladung verpasst hast, liegt die Lücke wahrscheinlich in der Idee, dass die Ladung dem pH relativ zu jedem pKa folgt, und nicht in zwei getrennten Fakten. Die pKa-Werte in den Fragen sind Näherungswerte und weichen zwischen Lehrbüchern ein wenig ab, deshalb gibt dir das Quiz die Zahlen, die es braucht, immer vor. Du sollst keine Strukturen zeichnen, skizzier aber beim Üben jede Seitenkette auf Papier, denn das Zeichnen ist es, was die Klassen hängen bleiben lässt.
Wenn du lieber auf Papier arbeitest, nutz den Knopf Als PDF herunterladen über den Fragen. Die Datei hat alle 15 Fragen mit einem Lösungsschlüssel auf der letzten Seite, und dafür brauchst du einen kostenlosen StudyPDF-Account, während das Spielen online kostenlos ist. Die Fragen sind Originale und folgen dem gängigen Stoff des ersten Biochemie-Semesters. Sie stammen nicht aus einem Lehrbuch, einer Prüfung oder dem Fragenpool einer Prüfungsvorbereitung, und nichts davon ist Ernährungsberatung.
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Geschrieben vom StudyPDF-Team. Zuletzt aktualisiert am 19. August 2026.
Gut zu wissen
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