Quiz sugli amminoacidi: i 20 standard
- 15 domande
- Circa 15 min
- Gratis
Le domande del test restano in inglese.
Which pair of one-letter codes belongs to glutamine and glutamic acid (glutamate), in that order?
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Su questo test
Questo quiz gratuito sugli amminoacidi ha 15 domande scritte dal team di StudyPDF. Copre i codici a una lettera, le classi delle catene laterali, la carica al pH fisiologico, gli amminoacidi essenziali, la chiralità, il punto isoelettrico e i casi particolari che compaiono negli esami di biochimica e in quelli in stile MCAT, come prolina, cisteina e istidina. Rispondi a tutte e 15 le domande, poi guarda il punteggio e leggi la spiegazione di ognuna.
Tutte le 15 domande a colpo d'occhio
Preferisci leggere prima di iniziare? Qui sotto trovi tutte le domande del test. Risposte e spiegazioni restano chiuse finché non le apri.
1.Which pair of one-letter codes belongs to glutamine and glutamic acid (glutamate), in that order?
- A. E and Q
- B. Q and E
- C. N and D
- D. D and N
Risposta: B. Q and E
Glutamine is Q and glutamic acid is E. Asparagine (N) and aspartic acid (D) are the same amide and acid pair with a side chain one carbon shorter, so N and D belong to a different pair of amino acids. The trap here is the order: E and Q has the right letters in the wrong order, and D and N is the shorter pair in reverse.
2.Which pair of amino acids has side chains that are positively charged at physiological pH?
- A. Aspartate and glutamate
- B. Serine and threonine
- C. Valine and leucine
- D. Lysine and arginine
Risposta: D. Lysine and arginine
The lysine side chain ends in an amino group with a pKa near 10.5, and the arginine side chain ends in a guanidinium group with a pKa near 12.5. Both are far above 7.4, so both are protonated and positive in the body. Aspartate and glutamate carry negative carboxylates, serine and threonine are polar but uncharged, and valine and leucine are nonpolar. Histidine is mostly neutral at 7.4 because its pKa is near 6, so it does not belong in this pair even though it is classed as basic.
3.Which of these amino acids have nonpolar side chains?
Seleziona tutte le risposte corrette.
- A. Valine
- B. Serine
- C. Leucine
- D. Asparagine
- E. Methionine
Risposta: A. Valine, C. Leucine, E. Methionine
Valine and leucine have branched hydrocarbon side chains with nothing to form hydrogen bonds. Methionine has a thioether, with sulfur bonded to two carbons, and that sulfur is a poor hydrogen-bond partner, so methionine counts as nonpolar too. Serine has a hydroxyl group and asparagine has an amide, so both are polar and uncharged. Nonpolar residues tend to sit in the interior of a folded protein, away from water.
4.Complete the sentence.
The one-letter code for lysine is _____, and lysine has a _____ side chain.
Opzioni per lo spazio 1: L, K, Y, R
Opzioni per lo spazio 2: basic, acidic, nonpolar, polar but uncharged
Risposta: K, basic
Lysine is K. L is already leucine, Y is tyrosine and R is arginine. A common memory aid is that K sits right next to L in the alphabet, and L already belongs to leucine. The side chain ends in an amino group that picks up a proton at physiological pH, which makes it basic and positively charged. Lysine, arginine and histidine are the basic three.
5.Which of these side chains has a pKa closest to physiological pH (about 7.4), so small pH shifts can switch it between protonated and deprotonated?
- A. Aspartate
- B. Lysine
- C. Arginine
- D. Histidine
Risposta: D. Histidine
The imidazole ring of histidine has a pKa near 6, the closest of these four to the pH of the body and the one textbooks single out as a physiological buffer. Near that pH it can pick up and give back protons, which is why histidine is common in enzyme active sites and in buffering proteins such as hemoglobin. Aspartate (about 3.9) is deprotonated and negative well below 7.4, while lysine (about 10.5) and arginine (about 12.5) stay protonated and positive well above it.
6.Glycine has an alpha-carboxyl pKa of about 2.3 and an alpha-amino pKa of about 9.6, and its side chain has no ionizable group. What is its approximate isoelectric point (pI)?
- A. 5.95
- B. 2.3
- C. 7.0
- D. 9.6
Risposta: A. 5.95
The pI is the pH at which the net charge is zero. With no ionizable side chain, it sits halfway between the two pKa values: (2.3 + 9.6) / 2 = 5.95. Around that pH the molecule is mostly the neutral zwitterion, with a positive amino group and a negative carboxylate. For an acidic amino acid, average the two lowest pKa values instead, and for a basic one the two highest. The answers 2.3 and 9.6 are single pKa values, and 7.0 is not special for an amino acid.
7.Complete the sentence.
In a solution whose pH is below an amino acid's pI, the molecule carries a net _____ charge, so in an electric field it moves toward the _____.
Opzioni per lo spazio 1: negative, zero, positive, variable
Opzioni per lo spazio 2: positive electrode, negative electrode, neither electrode, both electrodes at once
Risposta: positive, negative electrode
Lowering the pH below the pI means more protons are around, so the groups hold on to them: the amino group stays positive and the carboxyl group loses its negative charge. The net charge is positive, and a positive molecule migrates toward the negative electrode, the cathode. Above the pI the opposite happens, the net charge is negative and the molecule moves toward the anode. At the pI itself it has no net charge and does not move.
8.In nearly every L-amino acid the alpha carbon has the S configuration. Which of these is the exception, with an R alpha carbon?
- A. Serine
- B. Alanine
- C. Cysteine
- D. Methionine
Risposta: C. Cysteine
R and S come from the Cahn-Ingold-Prelog priority rules, not from the L or D family. In cysteine, the CH2SH group outranks the carboxyl group because sulfur has a higher atomic number than oxygen, so the same spatial arrangement that is labeled S in serine, alanine or methionine is labeled R. L-cysteine and its neighbors have the same three-dimensional layout. Only the priority order changes, which is why L does not simply mean S.
9.Complete the sentence.
_____ is the only one of the 20 standard amino acids with no chiral center, and the amino acids built into proteins are the _____ stereoisomers.
Opzioni per lo spazio 1: Alanine, Glycine, Proline, Serine
Opzioni per lo spazio 2: D, racemic, L, meso
Risposta: Glycine, L
The side chain of glycine is just a hydrogen, so its alpha carbon has two identical hydrogens and no mirror-image form. Every other standard amino acid has four different groups on the alpha carbon, so each can exist as an L or a D form. Ribosomes build proteins from the L form. D-amino acids do exist in nature, for example in bacterial cell walls, but they are not what the genetic code builds into proteins.
10.What makes proline structurally unusual among the 20 standard amino acids?
- A. Its side chain loops back onto the backbone nitrogen, forming a ring
- B. It is the only one with a sulfur atom in its side chain
- C. It is the only one with an aromatic ring
- D. It is the only one without a chiral alpha carbon
Risposta: A. Its side chain loops back onto the backbone nitrogen, forming a ring
The three-carbon side chain of proline bonds to the alpha carbon and to the backbone nitrogen, which closes a five-membered ring. That makes its nitrogen a secondary amine with no N-H to donate to a backbone hydrogen bond, and the ring limits rotation. So proline often starts turns and interrupts alpha helices. Sulfur is in cysteine and methionine, aromatic rings are in phenylalanine, tyrosine and tryptophan, and glycine is the one without a chiral center. Proline's alpha carbon is chiral.
11.Two cysteine residues in a folded protein are oxidized and joined. What is the covalent link called?
- A. A peptide bond
- B. A hydrogen bond
- C. A disulfide bond
- D. A salt bridge
Risposta: C. A disulfide bond
The thiol groups (-SH) of two cysteines are oxidized to form an S-S bond, and the oxidized pair is called cystine. Disulfide bonds help stabilize the tertiary and quaternary structure of many secreted proteins, such as antibodies and insulin. The inside of a cell is a reducing environment, so most cysteines there stay as free thiols. A peptide bond joins neighboring backbone atoms, and a hydrogen bond and a salt bridge are noncovalent.
12.Which amino acids have a side chain that a protein kinase can phosphorylate?
Seleziona tutte le risposte corrette.
- A. Serine
- B. Valine
- C. Threonine
- D. Alanine
- E. Tyrosine
Risposta: A. Serine, C. Threonine, E. Tyrosine
Serine, threonine and tyrosine each carry a hydroxyl group on the side chain, and a kinase transfers a phosphate from ATP onto it. Serine and threonine kinases act on the first two, and tyrosine kinases on the third. Adding a phosphate adds negative charge and can switch an enzyme or a signaling protein on or off. Valine and alanine have hydrocarbon side chains with nothing to accept the phosphate.
13.Which of these amino acids are essential in the adult diet?
Seleziona tutte le risposte corrette.
- A. Leucine
- B. Alanine
- C. Lysine
- D. Serine
- E. Tryptophan
Risposta: A. Leucine, C. Lysine, E. Tryptophan
Leucine, lysine and tryptophan are three of the nine on the usual adult list, which also has histidine, isoleucine, methionine, phenylalanine, threonine and valine. Essential means the body cannot make enough of it. Alanine and serine are made from common metabolic intermediates (alanine from pyruvate, serine from 3-phosphoglycerate), so they are nonessential. Arginine, cysteine, glutamine, glycine, proline and tyrosine are the conditionally essential ones. Course lists vary a little, so use yours. This is exam content, not dietary advice.
14.Which of these is NOT one of the 20 standard amino acids that the genetic code specifies for proteins?
- A. Arginine
- B. Ornithine
- C. Asparagine
- D. Glutamine
Risposta: B. Ornithine
Ornithine is an intermediate of the urea cycle, made from arginine by the enzyme arginase, and no codon specifies it. Arginine, asparagine and glutamine are all standard. Selenocysteine and pyrrolysine are found in the proteins of some organisms through special recoding, but they are not among the 20 of the standard codon table either.
15.A peptide bond joins two amino acids. Which groups react, and what is released?
- A. The side chains of the two residues, releasing carbon dioxide
- B. The alpha carbon of one and the side chain of the next, releasing hydrogen
- C. The carboxyl group of one and the amino group of the next, releasing water
- D. The amino groups of both residues, releasing ammonia
Risposta: C. The carboxyl group of one and the amino group of the next, releasing water
A peptide bond is an amide link formed in a condensation (dehydration) reaction: the carboxyl group of one amino acid joins the amino group of the next and a molecule of water leaves. Side chains stay out of the backbone. A chain has a free amino group at one end, the N-terminus, and a free carboxyl group at the other, the C-terminus, and peptides are written from the N-terminus to the C-terminus.
I 20 amminoacidi: classi, codici e l'elenco degli essenziali
Ognuno dei 20 amminoacidi standard ha lo stesso scheletro: un carbonio alfa centrale legato a un gruppo amminico, a un gruppo carbossilico, a un idrogeno e a una catena laterale, indicata con R. Cambia solo la catena laterale, ed è lei a decidere quasi tutto ciò che un quiz chiede: la classe, la carica al pH fisiologico, se il residuo sta dentro una proteina o sulla sua superficie e cosa può fare in un enzima. I testi di solito dividono i 20 in cinque gruppi. Alifatici apolari: glicina, alanina, valina, leucina, isoleucina, metionina e prolina. Aromatici: fenilalanina, tirosina e triptofano. Polari non carichi: serina, treonina, cisteina, asparagina e glutammina. Acidi: aspartato e glutammato. Basici: lisina, arginina e istidina. Le fonti non concordano su qualche caso limite, per esempio se la tirosina sia aromatica o polare, quindi usa la suddivisione del tuo corso.
Servono anche due serie di lettere. Codici a tre lettere e a una lettera, in ordine alfabetico inglese: Ala A, Arg R, Asn N, Asp D, Cys C, Gln Q, Glu E, Gly G, His H, Ile I, Leu L, Lys K, Met M, Phe F, Pro P, Ser S, Thr T, Trp W, Tyr Y, Val V. Le coppie che fanno inciampare sono glutammina (Q) contro glutammato (E) e asparagina (N) contro aspartato (D).
Nove amminoacidi sono indicati come essenziali per gli adulti, cioè il corpo non riesce a produrne abbastanza e devono arrivare dal cibo: istidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptofano e valina. Arginina, cisteina, glutammina, glicina, prolina e tirosina si chiamano spesso condizionatamente essenziali, perché il corpo li produce ma può non bastare durante una malattia, una crescita rapida o uno stress. Gli elenchi cambiano un po' da un corso all'altro, soprattutto per arginina e istidina, quindi adegua il tuo a quello che ti ha dato il docente.
Come usare questo quiz e cosa imparare in che ordine
Le 15 domande si dividono così: tre su nomi e codici, tre su classe e carica della catena laterale, due su pI e carica netta, due sulla chiralità, una sull'elenco degli essenziali, tre sui residui speciali (prolina, cisteina e gli amminoacidi che le chinasi fosforilano) e una sul legame peptidico. La maggior parte chiede perché, non solo quale. Perché l'istidina tampona vicino al pH neutro mentre la lisina no? Perché la cisteina è R quando le sue vicine sono S? Perché la prolina rompe un'elica? Sono le spiegazioni che si portano su una domanda mai vista.
Fallo una volta senza consultare niente, poi leggi la spiegazione di ogni domanda, comprese quelle che hai azzeccato. Tratta un errore come un argomento. Se hai sbagliato la domanda sul pI e quella sulla carica netta, il buco è probabilmente l'idea che la carica segue il pH rispetto a ogni pKa, non due fatti separati. I valori di pKa dati nelle domande sono approssimativi e cambiano un po' da un libro all'altro, quindi il quiz ti fornisce sempre i numeri che servono. Non ti chiede di disegnare strutture, perciò disegna su carta ogni catena laterale mentre vai avanti, perché è disegnando che le classi si fissano.
Se preferisci lavorare su carta, usa il pulsante Scarica il test in PDF sopra le domande. Il file contiene tutte e 15 le domande con le soluzioni nell'ultima pagina e richiede un account StudyPDF gratuito, mentre giocare online è gratis. Le domande sono originali e scritte sui contenuti comuni del primo semestre di biochimica. Non sono prese da un libro di testo, da un esame né dalla banca dati di una società di preparazione, e niente qui è un consiglio alimentare.
Come StudyPDF crea test sugli amminoacidi dai tuoi appunti
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Scritto dal team di StudyPDF. Ultimo aggiornamento 19 agosto 2026.
Buono a sapersi
Questo quiz sugli amminoacidi è gratuito?
Sì. Tutte e 15 le domande, la schermata del punteggio e ogni spiegazione sono gratuite, e il quiz funziona nel tuo browser. Serve un account StudyPDF gratuito per scaricare il test in PDF con le soluzioni o per creare altri quiz e flashcard dai tuoi appunti.
Chi ha scritto queste domande?
Il team di StudyPDF ha scritto ogni domanda e ogni spiegazione sui contenuti comuni del primo semestre di biochimica. Sono domande originali, non prese da un libro di testo, da un esame né dalla banca dati di una società di preparazione, e StudyPDF non è affiliata all'AAMC né ad altri enti d'esame. Le domande sugli amminoacidi essenziali servono al ripasso d'esame e non sono un consiglio alimentare.
Il quiz copre tutti i 20 amminoacidi? E la selenocisteina?
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