Test de aminoácidos: los 20 estándar
- 15 preguntas
- Unos 15 min
- Gratis
Las preguntas del test siguen en inglés.
Which pair of one-letter codes belongs to glutamine and glutamic acid (glutamate), in that order?
Sigue practicando
- Test de prácticaPreguntas de práctica MCAT15 preguntas
- Test de prácticaTest de la tabla periódica15 preguntas
- Test de prácticaGuía de estudio de AP Biology15 preguntas
- Test de prácticaTest de práctica ASVAB15 preguntas
- Todos los tests de Instituto y admisión39 tests
- Ver todos los tests de práctica gratis
Crea el tuyo
Sube tu libro de preparación, tus diapositivas o tus apuntes, o dile a Bo qué quieres estudiar. No necesitas ningún documento para empezar.
Sobre este test
Este test gratis de aminoácidos tiene 15 preguntas escritas por el equipo de StudyPDF. Cubre los códigos de una letra, las clases de cadena lateral, la carga a pH fisiológico, los aminoácidos esenciales, la quiralidad, el punto isoeléctrico y los casos especiales que salen en exámenes de bioquímica y de estilo MCAT, como prolina, cisteína e histidina. Responde las 15, después mira tu puntuación y lee la explicación de cada pregunta.
Las 15 preguntas de un vistazo
¿Prefieres leer antes de jugar? Abajo están todas las preguntas de la muestra. Las respuestas y explicaciones quedan plegadas hasta que las abras.
1.Which pair of one-letter codes belongs to glutamine and glutamic acid (glutamate), in that order?
- A. E and Q
- B. Q and E
- C. N and D
- D. D and N
Respuesta: B. Q and E
Glutamine is Q and glutamic acid is E. Asparagine (N) and aspartic acid (D) are the same amide and acid pair with a side chain one carbon shorter, so N and D belong to a different pair of amino acids. The trap here is the order: E and Q has the right letters in the wrong order, and D and N is the shorter pair in reverse.
2.Which pair of amino acids has side chains that are positively charged at physiological pH?
- A. Aspartate and glutamate
- B. Serine and threonine
- C. Valine and leucine
- D. Lysine and arginine
Respuesta: D. Lysine and arginine
The lysine side chain ends in an amino group with a pKa near 10.5, and the arginine side chain ends in a guanidinium group with a pKa near 12.5. Both are far above 7.4, so both are protonated and positive in the body. Aspartate and glutamate carry negative carboxylates, serine and threonine are polar but uncharged, and valine and leucine are nonpolar. Histidine is mostly neutral at 7.4 because its pKa is near 6, so it does not belong in this pair even though it is classed as basic.
3.Which of these amino acids have nonpolar side chains?
Marca todas las que correspondan.
- A. Valine
- B. Serine
- C. Leucine
- D. Asparagine
- E. Methionine
Respuesta: A. Valine, C. Leucine, E. Methionine
Valine and leucine have branched hydrocarbon side chains with nothing to form hydrogen bonds. Methionine has a thioether, with sulfur bonded to two carbons, and that sulfur is a poor hydrogen-bond partner, so methionine counts as nonpolar too. Serine has a hydroxyl group and asparagine has an amide, so both are polar and uncharged. Nonpolar residues tend to sit in the interior of a folded protein, away from water.
4.Complete the sentence.
The one-letter code for lysine is _____, and lysine has a _____ side chain.
Opciones para el hueco 1: L, K, Y, R
Opciones para el hueco 2: basic, acidic, nonpolar, polar but uncharged
Respuesta: K, basic
Lysine is K. L is already leucine, Y is tyrosine and R is arginine. A common memory aid is that K sits right next to L in the alphabet, and L already belongs to leucine. The side chain ends in an amino group that picks up a proton at physiological pH, which makes it basic and positively charged. Lysine, arginine and histidine are the basic three.
5.Which of these side chains has a pKa closest to physiological pH (about 7.4), so small pH shifts can switch it between protonated and deprotonated?
- A. Aspartate
- B. Lysine
- C. Arginine
- D. Histidine
Respuesta: D. Histidine
The imidazole ring of histidine has a pKa near 6, the closest of these four to the pH of the body and the one textbooks single out as a physiological buffer. Near that pH it can pick up and give back protons, which is why histidine is common in enzyme active sites and in buffering proteins such as hemoglobin. Aspartate (about 3.9) is deprotonated and negative well below 7.4, while lysine (about 10.5) and arginine (about 12.5) stay protonated and positive well above it.
6.Glycine has an alpha-carboxyl pKa of about 2.3 and an alpha-amino pKa of about 9.6, and its side chain has no ionizable group. What is its approximate isoelectric point (pI)?
- A. 5.95
- B. 2.3
- C. 7.0
- D. 9.6
Respuesta: A. 5.95
The pI is the pH at which the net charge is zero. With no ionizable side chain, it sits halfway between the two pKa values: (2.3 + 9.6) / 2 = 5.95. Around that pH the molecule is mostly the neutral zwitterion, with a positive amino group and a negative carboxylate. For an acidic amino acid, average the two lowest pKa values instead, and for a basic one the two highest. The answers 2.3 and 9.6 are single pKa values, and 7.0 is not special for an amino acid.
7.Complete the sentence.
In a solution whose pH is below an amino acid's pI, the molecule carries a net _____ charge, so in an electric field it moves toward the _____.
Opciones para el hueco 1: negative, zero, positive, variable
Opciones para el hueco 2: positive electrode, negative electrode, neither electrode, both electrodes at once
Respuesta: positive, negative electrode
Lowering the pH below the pI means more protons are around, so the groups hold on to them: the amino group stays positive and the carboxyl group loses its negative charge. The net charge is positive, and a positive molecule migrates toward the negative electrode, the cathode. Above the pI the opposite happens, the net charge is negative and the molecule moves toward the anode. At the pI itself it has no net charge and does not move.
8.In nearly every L-amino acid the alpha carbon has the S configuration. Which of these is the exception, with an R alpha carbon?
- A. Serine
- B. Alanine
- C. Cysteine
- D. Methionine
Respuesta: C. Cysteine
R and S come from the Cahn-Ingold-Prelog priority rules, not from the L or D family. In cysteine, the CH2SH group outranks the carboxyl group because sulfur has a higher atomic number than oxygen, so the same spatial arrangement that is labeled S in serine, alanine or methionine is labeled R. L-cysteine and its neighbors have the same three-dimensional layout. Only the priority order changes, which is why L does not simply mean S.
9.Complete the sentence.
_____ is the only one of the 20 standard amino acids with no chiral center, and the amino acids built into proteins are the _____ stereoisomers.
Opciones para el hueco 1: Alanine, Glycine, Proline, Serine
Opciones para el hueco 2: D, racemic, L, meso
Respuesta: Glycine, L
The side chain of glycine is just a hydrogen, so its alpha carbon has two identical hydrogens and no mirror-image form. Every other standard amino acid has four different groups on the alpha carbon, so each can exist as an L or a D form. Ribosomes build proteins from the L form. D-amino acids do exist in nature, for example in bacterial cell walls, but they are not what the genetic code builds into proteins.
10.What makes proline structurally unusual among the 20 standard amino acids?
- A. Its side chain loops back onto the backbone nitrogen, forming a ring
- B. It is the only one with a sulfur atom in its side chain
- C. It is the only one with an aromatic ring
- D. It is the only one without a chiral alpha carbon
Respuesta: A. Its side chain loops back onto the backbone nitrogen, forming a ring
The three-carbon side chain of proline bonds to the alpha carbon and to the backbone nitrogen, which closes a five-membered ring. That makes its nitrogen a secondary amine with no N-H to donate to a backbone hydrogen bond, and the ring limits rotation. So proline often starts turns and interrupts alpha helices. Sulfur is in cysteine and methionine, aromatic rings are in phenylalanine, tyrosine and tryptophan, and glycine is the one without a chiral center. Proline's alpha carbon is chiral.
11.Two cysteine residues in a folded protein are oxidized and joined. What is the covalent link called?
- A. A peptide bond
- B. A hydrogen bond
- C. A disulfide bond
- D. A salt bridge
Respuesta: C. A disulfide bond
The thiol groups (-SH) of two cysteines are oxidized to form an S-S bond, and the oxidized pair is called cystine. Disulfide bonds help stabilize the tertiary and quaternary structure of many secreted proteins, such as antibodies and insulin. The inside of a cell is a reducing environment, so most cysteines there stay as free thiols. A peptide bond joins neighboring backbone atoms, and a hydrogen bond and a salt bridge are noncovalent.
12.Which amino acids have a side chain that a protein kinase can phosphorylate?
Marca todas las que correspondan.
- A. Serine
- B. Valine
- C. Threonine
- D. Alanine
- E. Tyrosine
Respuesta: A. Serine, C. Threonine, E. Tyrosine
Serine, threonine and tyrosine each carry a hydroxyl group on the side chain, and a kinase transfers a phosphate from ATP onto it. Serine and threonine kinases act on the first two, and tyrosine kinases on the third. Adding a phosphate adds negative charge and can switch an enzyme or a signaling protein on or off. Valine and alanine have hydrocarbon side chains with nothing to accept the phosphate.
13.Which of these amino acids are essential in the adult diet?
Marca todas las que correspondan.
- A. Leucine
- B. Alanine
- C. Lysine
- D. Serine
- E. Tryptophan
Respuesta: A. Leucine, C. Lysine, E. Tryptophan
Leucine, lysine and tryptophan are three of the nine on the usual adult list, which also has histidine, isoleucine, methionine, phenylalanine, threonine and valine. Essential means the body cannot make enough of it. Alanine and serine are made from common metabolic intermediates (alanine from pyruvate, serine from 3-phosphoglycerate), so they are nonessential. Arginine, cysteine, glutamine, glycine, proline and tyrosine are the conditionally essential ones. Course lists vary a little, so use yours. This is exam content, not dietary advice.
14.Which of these is NOT one of the 20 standard amino acids that the genetic code specifies for proteins?
- A. Arginine
- B. Ornithine
- C. Asparagine
- D. Glutamine
Respuesta: B. Ornithine
Ornithine is an intermediate of the urea cycle, made from arginine by the enzyme arginase, and no codon specifies it. Arginine, asparagine and glutamine are all standard. Selenocysteine and pyrrolysine are found in the proteins of some organisms through special recoding, but they are not among the 20 of the standard codon table either.
15.A peptide bond joins two amino acids. Which groups react, and what is released?
- A. The side chains of the two residues, releasing carbon dioxide
- B. The alpha carbon of one and the side chain of the next, releasing hydrogen
- C. The carboxyl group of one and the amino group of the next, releasing water
- D. The amino groups of both residues, releasing ammonia
Respuesta: C. The carboxyl group of one and the amino group of the next, releasing water
A peptide bond is an amide link formed in a condensation (dehydration) reaction: the carboxyl group of one amino acid joins the amino group of the next and a molecule of water leaves. Side chains stay out of the backbone. A chain has a free amino group at one end, the N-terminus, and a free carboxyl group at the other, the C-terminus, and peptides are written from the N-terminus to the C-terminus.
Los 20 aminoácidos: clases, códigos y la lista de esenciales
Cada uno de los 20 aminoácidos estándar tiene el mismo esqueleto: un carbono alfa central unido a un grupo amino, un grupo carboxilo, un hidrógeno y una cadena lateral, que se escribe R. Solo cambia la cadena lateral, y por eso decide casi todo lo que pregunta un test: la clase, la carga a pH fisiológico, si el residuo queda dentro de una proteína o en su superficie y qué puede hacer en una enzima. Los libros suelen ordenar los 20 en cinco grupos. Alifáticos apolares: glicina, alanina, valina, leucina, isoleucina, metionina y prolina. Aromáticos: fenilalanina, tirosina y triptófano. Polares sin carga: serina, treonina, cisteína, asparagina y glutamina. Ácidos: aspartato y glutamato. Básicos: lisina, arginina e histidina. Las fuentes no coinciden en algunos casos límite, por ejemplo si la tirosina cuenta como aromática o como polar, así que usa la agrupación de tu propio curso.
También necesitas dos juegos de letras. Códigos de tres letras y de una letra, en orden alfabético: Ala A, Arg R, Asn N, Asp D, Cys C, Gln Q, Glu E, Gly G, His H, Ile I, Leu L, Lys K, Met M, Phe F, Pro P, Ser S, Thr T, Trp W, Tyr Y, Val V. Las parejas que más confunden son glutamina (Q) frente a glutamato (E) y asparagina (N) frente a aspartato (D).
Nueve aminoácidos figuran como esenciales para los adultos, lo que significa que el cuerpo no puede fabricar suficiente de ellos y tienen que venir de la comida: histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptófano y valina. La arginina, la cisteína, la glutamina, la glicina, la prolina y la tirosina suelen llamarse condicionalmente esenciales, porque el cuerpo las produce pero puede quedarse corto durante una enfermedad, un crecimiento rápido o el estrés. Las listas varían un poco entre cursos, sobre todo en la arginina y la histidina, así que usa la que te dio tu profesor.
Cómo usar este test y qué aprender primero
Las 15 preguntas se reparten así: tres sobre nombres y códigos, tres sobre la clase de cadena lateral y la carga, dos sobre pI y carga neta, dos sobre quiralidad, una sobre la lista de esenciales, tres sobre residuos especiales (la prolina, la cisteína y los aminoácidos que fosforilan las quinasas) y una sobre el enlace peptídico. La mayoría preguntan por qué, no solo cuál. ¿Por qué la histidina amortigua cerca del pH neutro y la lisina no? ¿Por qué la cisteína es R cuando sus vecinos son S? ¿Por qué la prolina rompe una hélice? Esas son las explicaciones que sirven para una pregunta que nunca has visto.
Hazlo una vez sin consultar nada y después lee la explicación de todas las preguntas, también de las que acertaste. Trata un fallo como un tema. Si fallaste la pregunta del pI y la de la carga neta, el hueco probablemente es la idea de que la carga sigue al pH respecto a cada pKa, no dos datos sueltos. Los valores de pKa de las preguntas son aproximados y cambian un poco entre libros, así que el test siempre te da los números que necesita. No te pide dibujar estructuras, así que dibuja cada cadena lateral en papel mientras avanzas, porque dibujar es lo que hace que las clases se queden.
Si prefieres trabajar en papel, usa el botón Descargar test en PDF que hay encima de las preguntas. El archivo tiene las 15 preguntas con una clave de respuestas en la última página, y necesita una cuenta gratis de StudyPDF, mientras que jugar en línea es gratis. Las preguntas son originales y están escritas según el contenido habitual del primer semestre de bioquímica. No salen de un libro, de un examen ni del banco de una empresa de preparación, y nada de aquí es consejo dietético.
Cómo StudyPDF crea tests de práctica de aminoácidos con tus propios apuntes
Quince preguntas te enseñan qué parte del tema flojea. Por sí solas no te dejan listo, y un test genérico rara vez coincide con las estructuras, las tablas de pKa y las agrupaciones que usa tu curso de bioquímica.
StudyPDF parte de tu material. Subes los capítulos de tu libro, las diapositivas de tu profesor o tus apuntes de clase, pulsas Nuevo material, y StudyPDF crea tests de práctica y tarjetas a partir de esas páginas exactas. Cada pregunta se apoya en tu material y cada explicación cita de dónde sale la respuesta, así que puedes volver directo a la página cuando un paso no tenga sentido. Los diagramas y las tablas de tus archivos también pueden aparecer en las preguntas.
No necesitas subir nada para empezar. Nombra un tema, por ejemplo las cadenas laterales de los aminoácidos o el punto isoeléctrico, y Bo lo prepara con sus conceptos clave para que crees cuestionarios y tarjetas sobre él. Tus resultados siguen qué conceptos sigues fallando, así que el siguiente test de práctica puede ir a por ellos. Empezar es gratis.
Escrito por el equipo de StudyPDF. Actualizado el 19 de agosto de 2026.
Bueno saberlo
¿Este test de aminoácidos es gratis?
Sí. Las 15 preguntas, la pantalla de puntuación y todas las explicaciones son gratis, y el test funciona en tu navegador. Hace falta una cuenta gratis de StudyPDF para descargar el test en PDF con clave de respuestas o para crear más cuestionarios y tarjetas con tus propios apuntes.
¿Quién escribió estas preguntas?
El equipo de StudyPDF escribió cada pregunta y cada explicación según el contenido habitual del primer semestre de bioquímica. Son preguntas originales, no salen de un libro, de un examen ni del banco de una empresa de preparación, y StudyPDF no está afiliada a la AAMC ni a ningún proveedor de exámenes. Las preguntas sobre aminoácidos esenciales son repaso de examen, no consejo dietético.
¿El test cubre los 20 aminoácidos? ¿Y la selenocisteína?
Con quince preguntas no se puede preguntar por todos los residuos, así que el test muestra las ideas que deciden la mayoría de las preguntas: códigos, clases, carga, pI, quiralidad y casos especiales. Para cubrir cada nombre, código y estructura, crea tarjetas con tus propios apuntes. La selenocisteína y la pirrolisina se incorporan a las proteínas de algunos organismos mediante una recodificación especial, pero no son de los 20 aminoácidos estándar, así que este test se queda con los 20.
¿Puedo crear cuestionarios y tarjetas con mis propios materiales de clase?
Sí. Sube a StudyPDF los capítulos de tu libro, las diapositivas o los apuntes de clase y crea tests de práctica y tarjetas a partir de esas páginas exactas, con explicaciones ligadas a tus fuentes. Si no tienes nada que subir, nombra un tema, como las cadenas laterales de los aminoácidos o el punto isoeléctrico.