Quiz de aminoácidos: os 20 padrão
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As perguntas do teste continuam em inglês.
Which pair of one-letter codes belongs to glutamine and glutamic acid (glutamate), in that order?
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Sobre este teste
Este quiz grátis de aminoácidos tem 15 questões escritas pela equipe da StudyPDF. Ele cobre os códigos de uma letra, as classes das cadeias laterais, a carga em pH fisiológico, os aminoácidos essenciais, a quiralidade, o ponto isoelétrico e os casos especiais que aparecem em provas de bioquímica e no estilo do MCAT, como prolina, cisteína e histidina. Responda as 15, depois veja sua pontuação e leia a explicação de cada questão.
Todas as 15 questões de uma vez
Prefere ler antes de jogar? Todas as questões da amostra estão listadas abaixo. As respostas e as explicações ficam fechadas até você abrir.
1.Which pair of one-letter codes belongs to glutamine and glutamic acid (glutamate), in that order?
- A. E and Q
- B. Q and E
- C. N and D
- D. D and N
Resposta: B. Q and E
Glutamine is Q and glutamic acid is E. Asparagine (N) and aspartic acid (D) are the same amide and acid pair with a side chain one carbon shorter, so N and D belong to a different pair of amino acids. The trap here is the order: E and Q has the right letters in the wrong order, and D and N is the shorter pair in reverse.
2.Which pair of amino acids has side chains that are positively charged at physiological pH?
- A. Aspartate and glutamate
- B. Serine and threonine
- C. Valine and leucine
- D. Lysine and arginine
Resposta: D. Lysine and arginine
The lysine side chain ends in an amino group with a pKa near 10.5, and the arginine side chain ends in a guanidinium group with a pKa near 12.5. Both are far above 7.4, so both are protonated and positive in the body. Aspartate and glutamate carry negative carboxylates, serine and threonine are polar but uncharged, and valine and leucine are nonpolar. Histidine is mostly neutral at 7.4 because its pKa is near 6, so it does not belong in this pair even though it is classed as basic.
3.Which of these amino acids have nonpolar side chains?
Marque todas as opções corretas.
- A. Valine
- B. Serine
- C. Leucine
- D. Asparagine
- E. Methionine
Resposta: A. Valine, C. Leucine, E. Methionine
Valine and leucine have branched hydrocarbon side chains with nothing to form hydrogen bonds. Methionine has a thioether, with sulfur bonded to two carbons, and that sulfur is a poor hydrogen-bond partner, so methionine counts as nonpolar too. Serine has a hydroxyl group and asparagine has an amide, so both are polar and uncharged. Nonpolar residues tend to sit in the interior of a folded protein, away from water.
4.Complete the sentence.
The one-letter code for lysine is _____, and lysine has a _____ side chain.
Opções para a lacuna 1: L, K, Y, R
Opções para a lacuna 2: basic, acidic, nonpolar, polar but uncharged
Resposta: K, basic
Lysine is K. L is already leucine, Y is tyrosine and R is arginine. A common memory aid is that K sits right next to L in the alphabet, and L already belongs to leucine. The side chain ends in an amino group that picks up a proton at physiological pH, which makes it basic and positively charged. Lysine, arginine and histidine are the basic three.
5.Which of these side chains has a pKa closest to physiological pH (about 7.4), so small pH shifts can switch it between protonated and deprotonated?
- A. Aspartate
- B. Lysine
- C. Arginine
- D. Histidine
Resposta: D. Histidine
The imidazole ring of histidine has a pKa near 6, the closest of these four to the pH of the body and the one textbooks single out as a physiological buffer. Near that pH it can pick up and give back protons, which is why histidine is common in enzyme active sites and in buffering proteins such as hemoglobin. Aspartate (about 3.9) is deprotonated and negative well below 7.4, while lysine (about 10.5) and arginine (about 12.5) stay protonated and positive well above it.
6.Glycine has an alpha-carboxyl pKa of about 2.3 and an alpha-amino pKa of about 9.6, and its side chain has no ionizable group. What is its approximate isoelectric point (pI)?
- A. 5.95
- B. 2.3
- C. 7.0
- D. 9.6
Resposta: A. 5.95
The pI is the pH at which the net charge is zero. With no ionizable side chain, it sits halfway between the two pKa values: (2.3 + 9.6) / 2 = 5.95. Around that pH the molecule is mostly the neutral zwitterion, with a positive amino group and a negative carboxylate. For an acidic amino acid, average the two lowest pKa values instead, and for a basic one the two highest. The answers 2.3 and 9.6 are single pKa values, and 7.0 is not special for an amino acid.
7.Complete the sentence.
In a solution whose pH is below an amino acid's pI, the molecule carries a net _____ charge, so in an electric field it moves toward the _____.
Opções para a lacuna 1: negative, zero, positive, variable
Opções para a lacuna 2: positive electrode, negative electrode, neither electrode, both electrodes at once
Resposta: positive, negative electrode
Lowering the pH below the pI means more protons are around, so the groups hold on to them: the amino group stays positive and the carboxyl group loses its negative charge. The net charge is positive, and a positive molecule migrates toward the negative electrode, the cathode. Above the pI the opposite happens, the net charge is negative and the molecule moves toward the anode. At the pI itself it has no net charge and does not move.
8.In nearly every L-amino acid the alpha carbon has the S configuration. Which of these is the exception, with an R alpha carbon?
- A. Serine
- B. Alanine
- C. Cysteine
- D. Methionine
Resposta: C. Cysteine
R and S come from the Cahn-Ingold-Prelog priority rules, not from the L or D family. In cysteine, the CH2SH group outranks the carboxyl group because sulfur has a higher atomic number than oxygen, so the same spatial arrangement that is labeled S in serine, alanine or methionine is labeled R. L-cysteine and its neighbors have the same three-dimensional layout. Only the priority order changes, which is why L does not simply mean S.
9.Complete the sentence.
_____ is the only one of the 20 standard amino acids with no chiral center, and the amino acids built into proteins are the _____ stereoisomers.
Opções para a lacuna 1: Alanine, Glycine, Proline, Serine
Opções para a lacuna 2: D, racemic, L, meso
Resposta: Glycine, L
The side chain of glycine is just a hydrogen, so its alpha carbon has two identical hydrogens and no mirror-image form. Every other standard amino acid has four different groups on the alpha carbon, so each can exist as an L or a D form. Ribosomes build proteins from the L form. D-amino acids do exist in nature, for example in bacterial cell walls, but they are not what the genetic code builds into proteins.
10.What makes proline structurally unusual among the 20 standard amino acids?
- A. Its side chain loops back onto the backbone nitrogen, forming a ring
- B. It is the only one with a sulfur atom in its side chain
- C. It is the only one with an aromatic ring
- D. It is the only one without a chiral alpha carbon
Resposta: A. Its side chain loops back onto the backbone nitrogen, forming a ring
The three-carbon side chain of proline bonds to the alpha carbon and to the backbone nitrogen, which closes a five-membered ring. That makes its nitrogen a secondary amine with no N-H to donate to a backbone hydrogen bond, and the ring limits rotation. So proline often starts turns and interrupts alpha helices. Sulfur is in cysteine and methionine, aromatic rings are in phenylalanine, tyrosine and tryptophan, and glycine is the one without a chiral center. Proline's alpha carbon is chiral.
11.Two cysteine residues in a folded protein are oxidized and joined. What is the covalent link called?
- A. A peptide bond
- B. A hydrogen bond
- C. A disulfide bond
- D. A salt bridge
Resposta: C. A disulfide bond
The thiol groups (-SH) of two cysteines are oxidized to form an S-S bond, and the oxidized pair is called cystine. Disulfide bonds help stabilize the tertiary and quaternary structure of many secreted proteins, such as antibodies and insulin. The inside of a cell is a reducing environment, so most cysteines there stay as free thiols. A peptide bond joins neighboring backbone atoms, and a hydrogen bond and a salt bridge are noncovalent.
12.Which amino acids have a side chain that a protein kinase can phosphorylate?
Marque todas as opções corretas.
- A. Serine
- B. Valine
- C. Threonine
- D. Alanine
- E. Tyrosine
Resposta: A. Serine, C. Threonine, E. Tyrosine
Serine, threonine and tyrosine each carry a hydroxyl group on the side chain, and a kinase transfers a phosphate from ATP onto it. Serine and threonine kinases act on the first two, and tyrosine kinases on the third. Adding a phosphate adds negative charge and can switch an enzyme or a signaling protein on or off. Valine and alanine have hydrocarbon side chains with nothing to accept the phosphate.
13.Which of these amino acids are essential in the adult diet?
Marque todas as opções corretas.
- A. Leucine
- B. Alanine
- C. Lysine
- D. Serine
- E. Tryptophan
Resposta: A. Leucine, C. Lysine, E. Tryptophan
Leucine, lysine and tryptophan are three of the nine on the usual adult list, which also has histidine, isoleucine, methionine, phenylalanine, threonine and valine. Essential means the body cannot make enough of it. Alanine and serine are made from common metabolic intermediates (alanine from pyruvate, serine from 3-phosphoglycerate), so they are nonessential. Arginine, cysteine, glutamine, glycine, proline and tyrosine are the conditionally essential ones. Course lists vary a little, so use yours. This is exam content, not dietary advice.
14.Which of these is NOT one of the 20 standard amino acids that the genetic code specifies for proteins?
- A. Arginine
- B. Ornithine
- C. Asparagine
- D. Glutamine
Resposta: B. Ornithine
Ornithine is an intermediate of the urea cycle, made from arginine by the enzyme arginase, and no codon specifies it. Arginine, asparagine and glutamine are all standard. Selenocysteine and pyrrolysine are found in the proteins of some organisms through special recoding, but they are not among the 20 of the standard codon table either.
15.A peptide bond joins two amino acids. Which groups react, and what is released?
- A. The side chains of the two residues, releasing carbon dioxide
- B. The alpha carbon of one and the side chain of the next, releasing hydrogen
- C. The carboxyl group of one and the amino group of the next, releasing water
- D. The amino groups of both residues, releasing ammonia
Resposta: C. The carboxyl group of one and the amino group of the next, releasing water
A peptide bond is an amide link formed in a condensation (dehydration) reaction: the carboxyl group of one amino acid joins the amino group of the next and a molecule of water leaves. Side chains stay out of the backbone. A chain has a free amino group at one end, the N-terminus, and a free carboxyl group at the other, the C-terminus, and peptides are written from the N-terminus to the C-terminus.
Os 20 aminoácidos: classes, códigos e a lista dos essenciais
Todos os 20 aminoácidos padrão têm o mesmo esqueleto: um carbono alfa central ligado a um grupo amino, um grupo carboxila, um hidrogênio e uma cadeia lateral, escrita R. Só a cadeia lateral muda, e por isso ela decide quase tudo o que um quiz pergunta: a classe, a carga em pH fisiológico, se o resíduo fica no interior da proteína ou na superfície e o que ele consegue fazer em uma enzima. Os livros costumam dividir os 20 em cinco grupos. Alifáticos apolares: glicina, alanina, valina, leucina, isoleucina, metionina e prolina. Aromáticos: fenilalanina, tirosina e triptofano. Polares sem carga: serina, treonina, cisteína, asparagina e glutamina. Ácidos: aspartato e glutamato. Básicos: lisina, arginina e histidina. As fontes divergem em alguns casos de borda, por exemplo se a tirosina conta como aromática ou como polar, então use o agrupamento do seu próprio curso.
Você também precisa de dois conjuntos de letras. Códigos de três letras e de uma letra, em ordem alfabética: Ala A, Arg R, Asn N, Asp D, Cys C, Gln Q, Glu E, Gly G, His H, Ile I, Leu L, Lys K, Met M, Phe F, Pro P, Ser S, Thr T, Trp W, Tyr Y, Val V. Os pares que mais confundem são glutamina (Q) contra glutamato (E) e asparagina (N) contra aspartato (D).
Nove aminoácidos são listados como essenciais para adultos, o que quer dizer que o corpo não consegue produzir o bastante deles e eles precisam vir da comida: histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptofano e valina. Arginina, cisteína, glutamina, glicina, prolina e tirosina costumam ser chamados de condicionalmente essenciais, porque o corpo os produz, mas pode ficar devendo durante uma doença, um crescimento rápido ou um período de estresse. As listas variam um pouco de um curso para outro, principalmente para arginina e histidina, então siga a que o seu professor passou.
Como usar este quiz e o que aprender primeiro
As 15 questões se dividem assim: três sobre nomes e códigos, três sobre classe e carga da cadeia lateral, duas sobre pI e carga líquida, duas sobre quiralidade, uma sobre a lista dos essenciais, três sobre resíduos especiais (prolina, cisteína e os aminoácidos que as quinases fosforilam) e uma sobre a ligação peptídica. A maioria pergunta por quê, não só qual. Por que a histidina tampona perto do pH neutro e a lisina não? Por que a cisteína é R se as vizinhas são S? Por que a prolina quebra uma hélice? Essas são as explicações que valem também para uma questão que você nunca viu.
Faça uma vez sem consultar nada, depois leia a explicação de cada questão, inclusive das que você acertou. Trate cada erro como um tema. Se você errou a questão do pI e a da carga líquida, a lacuna provavelmente é a ideia de que a carga acompanha o pH em relação a cada pKa, e não dois fatos separados. Os valores de pKa dados nas questões são aproximados e variam um pouco de um livro para outro, então o quiz sempre entrega os números de que precisa. Ele não pede que você desenhe estruturas, então esboce cada cadeia lateral no papel enquanto resolve, porque desenhar é o que fixa as classes.
Se preferir estudar no papel, use o botão Baixar simulado em PDF acima das questões. O arquivo traz as 15 questões com o gabarito na última página, e exige uma conta grátis da StudyPDF, enquanto jogar online é grátis. As questões são originais e foram escritas com base no conteúdo comum do primeiro semestre de bioquímica. Elas não vêm de um livro, de uma prova nem do banco de uma empresa de preparação, e nada aqui é orientação alimentar.
Como a StudyPDF cria simulados de aminoácidos a partir das suas anotações
Quinze questões mostram qual parte do tema está frágil. Elas não deixam você pronto sozinhas, e um quiz genérico raramente combina com as estruturas, as tabelas de pKa e os agrupamentos que o seu curso de bioquímica realmente usa.
A StudyPDF parte do seu material. Envie os capítulos do livro, os slides do professor ou as anotações de aula, toque em Novo material, e a StudyPDF cria simulados e flashcards a partir dessas páginas exatas. Cada questão é baseada no seu material e cada explicação cita de onde vem a resposta, então dá para voltar direto à página quando um passo não fizer sentido. Diagramas e tabelas dos seus arquivos também podem aparecer nas questões.
Você não precisa enviar nada para começar. Diga um tema, por exemplo cadeias laterais dos aminoácidos ou o ponto isoelétrico, e o Bo monta o tema com os conceitos principais, para você criar quizzes e flashcards em cima dele. Seus resultados mostram quais conceitos você continua errando, e o próximo simulado pode focar neles. Começar é grátis.
Escrito pela equipe da StudyPDF. Atualizado em 19 de agosto de 2026.
Bom saber
Este quiz de aminoácidos é grátis?
Sim. As 15 questões, a tela de pontuação e todas as explicações são grátis, e o quiz roda inteiro no seu navegador. Você precisa de uma conta grátis da StudyPDF para baixar o teste em PDF com gabarito ou para criar mais quizzes e flashcards a partir das suas próprias anotações.
Quem escreveu estas questões?
A equipe da StudyPDF escreveu cada questão e cada explicação com base no conteúdo comum do primeiro semestre de bioquímica. São questões originais, não tiradas de um livro, de uma prova nem do banco de uma empresa de preparação, e a StudyPDF não tem vínculo com a AAMC nem com nenhum organizador de provas. As questões sobre aminoácidos essenciais são revisão para prova, não orientação alimentar.
O quiz cobre os 20 aminoácidos? E a selenocisteína?
Quinze questões não dão para perguntar sobre todos os resíduos, então o quiz amostra as ideias que decidem a maioria das questões: códigos, classes, carga, pI, quiralidade e os casos especiais. Para cobrir todos os nomes, códigos e estruturas, crie flashcards a partir das suas anotações. A selenocisteína e a pirrolisina são incorporadas às proteínas em alguns organismos por uma recodificação especial, mas não estão entre os 20 aminoácidos padrão, então este quiz fica nos 20.
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