Aminozurenquiz: de 20 aminozuren
- 15 vragen
- Ongeveer 15 min
- Gratis
De vragen van de test blijven in het Engels.
Which pair of one-letter codes belongs to glutamine and glutamic acid (glutamate), in that order?
Blijf oefenen
Maak je eigen
Upload je boek, je slides of je aantekeningen, of vertel Bo gewoon wat je wilt leren. Je hebt geen document nodig om te beginnen.
Over deze test
Deze gratis aminozurenquiz heeft 15 vragen, geschreven door het StudyPDF-team. Hij gaat over de codes van een letter, de klassen van zijketens, lading bij fysiologische pH, essentiële aminozuren, chiraliteit, het iso-elektrisch punt en de uitzonderingen die terugkomen op biochemietentamens en MCAT-achtige toetsen, zoals proline, cysteïne en histidine. Beantwoord alle 15, bekijk daarna je score en lees de uitleg bij elke vraag.
Alle 15 vragen op een rij
Liever eerst lezen? Hieronder staat elke vraag uit deze oefentoets. Antwoorden en uitleg blijven ingeklapt tot je ze opent.
1.Which pair of one-letter codes belongs to glutamine and glutamic acid (glutamate), in that order?
- A. E and Q
- B. Q and E
- C. N and D
- D. D and N
Antwoord: B. Q and E
Glutamine is Q and glutamic acid is E. Asparagine (N) and aspartic acid (D) are the same amide and acid pair with a side chain one carbon shorter, so N and D belong to a different pair of amino acids. The trap here is the order: E and Q has the right letters in the wrong order, and D and N is the shorter pair in reverse.
2.Which pair of amino acids has side chains that are positively charged at physiological pH?
- A. Aspartate and glutamate
- B. Serine and threonine
- C. Valine and leucine
- D. Lysine and arginine
Antwoord: D. Lysine and arginine
The lysine side chain ends in an amino group with a pKa near 10.5, and the arginine side chain ends in a guanidinium group with a pKa near 12.5. Both are far above 7.4, so both are protonated and positive in the body. Aspartate and glutamate carry negative carboxylates, serine and threonine are polar but uncharged, and valine and leucine are nonpolar. Histidine is mostly neutral at 7.4 because its pKa is near 6, so it does not belong in this pair even though it is classed as basic.
3.Which of these amino acids have nonpolar side chains?
Selecteer alles wat van toepassing is.
- A. Valine
- B. Serine
- C. Leucine
- D. Asparagine
- E. Methionine
Antwoord: A. Valine, C. Leucine, E. Methionine
Valine and leucine have branched hydrocarbon side chains with nothing to form hydrogen bonds. Methionine has a thioether, with sulfur bonded to two carbons, and that sulfur is a poor hydrogen-bond partner, so methionine counts as nonpolar too. Serine has a hydroxyl group and asparagine has an amide, so both are polar and uncharged. Nonpolar residues tend to sit in the interior of a folded protein, away from water.
4.Complete the sentence.
The one-letter code for lysine is _____, and lysine has a _____ side chain.
Opties voor invulveld 1: L, K, Y, R
Opties voor invulveld 2: basic, acidic, nonpolar, polar but uncharged
Antwoord: K, basic
Lysine is K. L is already leucine, Y is tyrosine and R is arginine. A common memory aid is that K sits right next to L in the alphabet, and L already belongs to leucine. The side chain ends in an amino group that picks up a proton at physiological pH, which makes it basic and positively charged. Lysine, arginine and histidine are the basic three.
5.Which of these side chains has a pKa closest to physiological pH (about 7.4), so small pH shifts can switch it between protonated and deprotonated?
- A. Aspartate
- B. Lysine
- C. Arginine
- D. Histidine
Antwoord: D. Histidine
The imidazole ring of histidine has a pKa near 6, the closest of these four to the pH of the body and the one textbooks single out as a physiological buffer. Near that pH it can pick up and give back protons, which is why histidine is common in enzyme active sites and in buffering proteins such as hemoglobin. Aspartate (about 3.9) is deprotonated and negative well below 7.4, while lysine (about 10.5) and arginine (about 12.5) stay protonated and positive well above it.
6.Glycine has an alpha-carboxyl pKa of about 2.3 and an alpha-amino pKa of about 9.6, and its side chain has no ionizable group. What is its approximate isoelectric point (pI)?
- A. 5.95
- B. 2.3
- C. 7.0
- D. 9.6
Antwoord: A. 5.95
The pI is the pH at which the net charge is zero. With no ionizable side chain, it sits halfway between the two pKa values: (2.3 + 9.6) / 2 = 5.95. Around that pH the molecule is mostly the neutral zwitterion, with a positive amino group and a negative carboxylate. For an acidic amino acid, average the two lowest pKa values instead, and for a basic one the two highest. The answers 2.3 and 9.6 are single pKa values, and 7.0 is not special for an amino acid.
7.Complete the sentence.
In a solution whose pH is below an amino acid's pI, the molecule carries a net _____ charge, so in an electric field it moves toward the _____.
Opties voor invulveld 1: negative, zero, positive, variable
Opties voor invulveld 2: positive electrode, negative electrode, neither electrode, both electrodes at once
Antwoord: positive, negative electrode
Lowering the pH below the pI means more protons are around, so the groups hold on to them: the amino group stays positive and the carboxyl group loses its negative charge. The net charge is positive, and a positive molecule migrates toward the negative electrode, the cathode. Above the pI the opposite happens, the net charge is negative and the molecule moves toward the anode. At the pI itself it has no net charge and does not move.
8.In nearly every L-amino acid the alpha carbon has the S configuration. Which of these is the exception, with an R alpha carbon?
- A. Serine
- B. Alanine
- C. Cysteine
- D. Methionine
Antwoord: C. Cysteine
R and S come from the Cahn-Ingold-Prelog priority rules, not from the L or D family. In cysteine, the CH2SH group outranks the carboxyl group because sulfur has a higher atomic number than oxygen, so the same spatial arrangement that is labeled S in serine, alanine or methionine is labeled R. L-cysteine and its neighbors have the same three-dimensional layout. Only the priority order changes, which is why L does not simply mean S.
9.Complete the sentence.
_____ is the only one of the 20 standard amino acids with no chiral center, and the amino acids built into proteins are the _____ stereoisomers.
Opties voor invulveld 1: Alanine, Glycine, Proline, Serine
Opties voor invulveld 2: D, racemic, L, meso
Antwoord: Glycine, L
The side chain of glycine is just a hydrogen, so its alpha carbon has two identical hydrogens and no mirror-image form. Every other standard amino acid has four different groups on the alpha carbon, so each can exist as an L or a D form. Ribosomes build proteins from the L form. D-amino acids do exist in nature, for example in bacterial cell walls, but they are not what the genetic code builds into proteins.
10.What makes proline structurally unusual among the 20 standard amino acids?
- A. Its side chain loops back onto the backbone nitrogen, forming a ring
- B. It is the only one with a sulfur atom in its side chain
- C. It is the only one with an aromatic ring
- D. It is the only one without a chiral alpha carbon
Antwoord: A. Its side chain loops back onto the backbone nitrogen, forming a ring
The three-carbon side chain of proline bonds to the alpha carbon and to the backbone nitrogen, which closes a five-membered ring. That makes its nitrogen a secondary amine with no N-H to donate to a backbone hydrogen bond, and the ring limits rotation. So proline often starts turns and interrupts alpha helices. Sulfur is in cysteine and methionine, aromatic rings are in phenylalanine, tyrosine and tryptophan, and glycine is the one without a chiral center. Proline's alpha carbon is chiral.
11.Two cysteine residues in a folded protein are oxidized and joined. What is the covalent link called?
- A. A peptide bond
- B. A hydrogen bond
- C. A disulfide bond
- D. A salt bridge
Antwoord: C. A disulfide bond
The thiol groups (-SH) of two cysteines are oxidized to form an S-S bond, and the oxidized pair is called cystine. Disulfide bonds help stabilize the tertiary and quaternary structure of many secreted proteins, such as antibodies and insulin. The inside of a cell is a reducing environment, so most cysteines there stay as free thiols. A peptide bond joins neighboring backbone atoms, and a hydrogen bond and a salt bridge are noncovalent.
12.Which amino acids have a side chain that a protein kinase can phosphorylate?
Selecteer alles wat van toepassing is.
- A. Serine
- B. Valine
- C. Threonine
- D. Alanine
- E. Tyrosine
Antwoord: A. Serine, C. Threonine, E. Tyrosine
Serine, threonine and tyrosine each carry a hydroxyl group on the side chain, and a kinase transfers a phosphate from ATP onto it. Serine and threonine kinases act on the first two, and tyrosine kinases on the third. Adding a phosphate adds negative charge and can switch an enzyme or a signaling protein on or off. Valine and alanine have hydrocarbon side chains with nothing to accept the phosphate.
13.Which of these amino acids are essential in the adult diet?
Selecteer alles wat van toepassing is.
- A. Leucine
- B. Alanine
- C. Lysine
- D. Serine
- E. Tryptophan
Antwoord: A. Leucine, C. Lysine, E. Tryptophan
Leucine, lysine and tryptophan are three of the nine on the usual adult list, which also has histidine, isoleucine, methionine, phenylalanine, threonine and valine. Essential means the body cannot make enough of it. Alanine and serine are made from common metabolic intermediates (alanine from pyruvate, serine from 3-phosphoglycerate), so they are nonessential. Arginine, cysteine, glutamine, glycine, proline and tyrosine are the conditionally essential ones. Course lists vary a little, so use yours. This is exam content, not dietary advice.
14.Which of these is NOT one of the 20 standard amino acids that the genetic code specifies for proteins?
- A. Arginine
- B. Ornithine
- C. Asparagine
- D. Glutamine
Antwoord: B. Ornithine
Ornithine is an intermediate of the urea cycle, made from arginine by the enzyme arginase, and no codon specifies it. Arginine, asparagine and glutamine are all standard. Selenocysteine and pyrrolysine are found in the proteins of some organisms through special recoding, but they are not among the 20 of the standard codon table either.
15.A peptide bond joins two amino acids. Which groups react, and what is released?
- A. The side chains of the two residues, releasing carbon dioxide
- B. The alpha carbon of one and the side chain of the next, releasing hydrogen
- C. The carboxyl group of one and the amino group of the next, releasing water
- D. The amino groups of both residues, releasing ammonia
Antwoord: C. The carboxyl group of one and the amino group of the next, releasing water
A peptide bond is an amide link formed in a condensation (dehydration) reaction: the carboxyl group of one amino acid joins the amino group of the next and a molecule of water leaves. Side chains stay out of the backbone. A chain has a free amino group at one end, the N-terminus, and a free carboxyl group at the other, the C-terminus, and peptides are written from the N-terminus to the C-terminus.
De 20 aminozuren: klassen, codes en de lijst van essentiële
Alle 20 standaard-aminozuren hebben dezelfde ruggengraat: een centraal alfakoolstofatoom met een aminogroep, een carboxylgroep, een waterstofatoom en een zijketen, geschreven als R. Alleen de zijketen verschilt, en daarom bepaalt hij bijna alles wat een quiz vraagt: de klasse, de lading bij fysiologische pH, of het residu binnenin een eiwit zit of aan het oppervlak, en wat het kan doen in een enzym. Leerboeken delen de 20 meestal in vijf groepen in. Apolair alifatisch: glycine, alanine, valine, leucine, isoleucine, methionine en proline. Aromatisch: fenylalanine, tyrosine en tryptofaan. Polair ongeladen: serine, threonine, cysteïne, asparagine en glutamine. Zuur: aspartaat en glutamaat. Basisch: lysine, arginine en histidine. Bronnen verschillen over een paar grensgevallen, bijvoorbeeld of tyrosine aromatisch of polair telt, dus gebruik de indeling uit je eigen cursus.
Ook heb je twee reeksen letters nodig. Codes van drie letters en van een letter, in alfabetische volgorde: Ala A, Arg R, Asn N, Asp D, Cys C, Gln Q, Glu E, Gly G, His H, Ile I, Leu L, Lys K, Met M, Phe F, Pro P, Ser S, Thr T, Trp W, Tyr Y, Val V. De paren waar mensen op uitglijden zijn glutamine (Q) tegenover glutamaat (E) en asparagine (N) tegenover aspartaat (D).
Negen aminozuren staan voor volwassenen als essentieel bekend, wat betekent dat het lichaam er niet genoeg van kan maken en ze uit voeding moeten komen: histidine, isoleucine, leucine, lysine, methionine, fenylalanine, threonine, tryptofaan en valine. Arginine, cysteïne, glutamine, glycine, proline en tyrosine heten vaak voorwaardelijk essentieel, omdat het lichaam ze wel maakt maar tekort kan komen bij ziekte, snelle groei of stress. De lijsten verschillen een beetje per cursus, vooral voor arginine en histidine, dus houd je aan die van je docent.
Hoe je deze quiz gebruikt, en wat je in welke volgorde leert
De 15 vragen zijn zo verdeeld: drie over namen en codes, drie over klasse en lading van de zijketen, twee over pI en netto lading, twee over chiraliteit, een over de lijst van essentiële aminozuren, drie over bijzondere residuen (proline, cysteïne en de aminozuren die kinasen fosforyleren) en een over de peptidebinding. De meeste vragen willen weten waarom, niet alleen welke. Waarom buffert histidine dicht bij neutrale pH en lysine niet? Waarom is cysteïne R terwijl de buren S zijn? Waarom breekt proline een helix? Dat zijn de verklaringen die meekomen naar een vraag die je nog nooit hebt gezien.
Maak hem een keer zonder iets op te zoeken en lees daarna de uitleg bij elke vraag, ook bij de vragen die je goed had. Behandel een misser als een onderwerp. Miste je de pI-vraag en de vraag over netto lading, dan is het gat waarschijnlijk het idee dat lading volgt uit de pH ten opzichte van elke pKa, en niet twee losse feiten. De pKa-waarden in de vragen zijn bij benadering en verschillen een beetje per leerboek, dus de quiz geeft je altijd de getallen die je nodig hebt. Hij vraagt je niet om structuren te tekenen, dus schets elke zijketen zelf op papier terwijl je werkt, want tekenen laat de klassen blijven hangen.
Werk je liever op papier, gebruik dan de knop Download toets als PDF boven de vragen. Het bestand heeft alle 15 vragen met een antwoordsleutel op de laatste pagina en heeft een gratis StudyPDF-account nodig, terwijl online spelen gratis is. De vragen zijn oorspronkelijk en geschreven naar gangbare stof uit het eerste semester biochemie. Ze komen niet uit een leerboek, een examen of de vragenbank van een bijlesbedrijf, en niets hier is voedingsadvies.
Zo bouwt StudyPDF aminozuren-oefentoetsen uit je eigen aantekeningen
Vijftien vragen kunnen laten zien welk deel van het onderwerp wankelt. Klaar maken ze je niet in hun eentje, en een algemene quiz sluit zelden aan bij de structuren, de pKa-tabellen en de indelingen die jouw cursus biochemie echt gebruikt.
StudyPDF werkt in plaats daarvan met jouw materiaal. Upload je leerboekhoofdstukken, de slides van je docent of je collegeaantekeningen, tik op Nieuw materiaal, en StudyPDF bouwt oefentoetsen en flashcards uit precies die pagina's. Elke vraag is geworteld in jouw materiaal en elke uitleg noemt waar het antwoord vandaan komt, dus je gaat meteen terug naar de pagina als een stap niet klopt. Ook diagrammen en tabellen uit je bestanden kunnen in de vragen terugkomen.
Je hoeft niets te uploaden om te beginnen. Noem gewoon een onderwerp, bijvoorbeeld zijketens van aminozuren of het iso-elektrisch punt, en Bo zet het op met de belangrijkste begrippen, zodat je er quizzen en flashcards mee kunt bouwen. Je resultaten houden bij welke begrippen je blijft missen, zodat de volgende oefentoets daarop kan mikken. Beginnen is gratis.
Geschreven door het StudyPDF-team. Laatst bijgewerkt op 19 augustus 2026.
Goed om te weten
Is deze aminozurenquiz gratis?
Ja. Alle 15 vragen, het scorescherm en elke uitleg zijn gratis, en de quiz draait in je browser. Een gratis StudyPDF-account heb je nodig om de toets als pdf met antwoordsleutel te downloaden of om meer quizzen en flashcards uit je eigen aantekeningen te maken.
Wie heeft deze vragen geschreven?
Het StudyPDF-team heeft elke vraag en elke uitleg geschreven, naar gangbare stof uit het eerste semester biochemie. Het zijn oorspronkelijke items, niet afkomstig uit een leerboek, een examen of de vragenbank van een bijlesbedrijf, en StudyPDF heeft geen band met de AAMC of een andere examenmaker. De vragen over essentiële aminozuren zijn examenoefening en geen voedingsadvies.
Behandelt deze quiz alle 20 aminozuren, en hoe zit het met selenocysteïne?
Vijftien vragen kunnen niet over elk residu gaan, dus de quiz neemt steekproeven uit de ideeën die de meeste vragen beslissen: codes, klassen, lading, pI, chiraliteit en de uitzonderingen. Voor alle namen, codes en structuren bouw je flashcards uit je eigen aantekeningen. Selenocysteïne en pyrrolysine worden in sommige organismen via een speciale hercodering in eiwitten ingebouwd, maar ze horen niet bij de 20 standaard-aminozuren, dus deze quiz blijft bij die 20.
Kan ik quizzen en flashcards krijgen die uit mijn eigen lesmateriaal zijn gebouwd?
Ja. Upload je leerboekhoofdstukken, slides of collegeaantekeningen naar StudyPDF en je kunt oefentoetsen en flashcards bouwen uit precies die pagina's, met uitleg die aan je bronnen is gekoppeld. Heb je niets om te uploaden, noem dan een onderwerp zoals zijketens van aminozuren of het iso-elektrisch punt.