Aminosyrequiz: de 20 standardaminosyrene
- 15 spørsmål
- Cirka 15 min
- Gratis
Spørsmålene i testen er på engelsk.
Which pair of one-letter codes belongs to glutamine and glutamic acid (glutamate), in that order?
Øv videre
Lag din egen
Last opp boka, lysbildene eller notatene dine, eller si bare til Bo hva du vil lære. Du trenger ikke et dokument for å komme i gang.
Om denne testen
Denne gratis aminosyrequizen har 15 spørsmål skrevet av StudyPDF-teamet. Den dekker enbokstavskodene, sidekjedeklassene, ladning ved fysiologisk pH, essensielle aminosyrer, kiralitet, det isoelektriske punktet og spesialtilfellene som dukker opp på biokjemi- og MCAT-lignende eksamener, som prolin, cystein og histidin. Svar på alle 15, sjekk så poengsummen din og les forklaringen til hvert spørsmål.
Alle 15 spørsmål i oversikt
Vil du heller lese før du spiller? Alle spørsmålene i smakebiten står listet under. Svar og forklaringer er skjult til du åpner dem.
1.Which pair of one-letter codes belongs to glutamine and glutamic acid (glutamate), in that order?
- A. E and Q
- B. Q and E
- C. N and D
- D. D and N
Svar: B. Q and E
Glutamine is Q and glutamic acid is E. Asparagine (N) and aspartic acid (D) are the same amide and acid pair with a side chain one carbon shorter, so N and D belong to a different pair of amino acids. The trap here is the order: E and Q has the right letters in the wrong order, and D and N is the shorter pair in reverse.
2.Which pair of amino acids has side chains that are positively charged at physiological pH?
- A. Aspartate and glutamate
- B. Serine and threonine
- C. Valine and leucine
- D. Lysine and arginine
Svar: D. Lysine and arginine
The lysine side chain ends in an amino group with a pKa near 10.5, and the arginine side chain ends in a guanidinium group with a pKa near 12.5. Both are far above 7.4, so both are protonated and positive in the body. Aspartate and glutamate carry negative carboxylates, serine and threonine are polar but uncharged, and valine and leucine are nonpolar. Histidine is mostly neutral at 7.4 because its pKa is near 6, so it does not belong in this pair even though it is classed as basic.
3.Which of these amino acids have nonpolar side chains?
Velg alle som passer.
- A. Valine
- B. Serine
- C. Leucine
- D. Asparagine
- E. Methionine
Svar: A. Valine, C. Leucine, E. Methionine
Valine and leucine have branched hydrocarbon side chains with nothing to form hydrogen bonds. Methionine has a thioether, with sulfur bonded to two carbons, and that sulfur is a poor hydrogen-bond partner, so methionine counts as nonpolar too. Serine has a hydroxyl group and asparagine has an amide, so both are polar and uncharged. Nonpolar residues tend to sit in the interior of a folded protein, away from water.
4.Complete the sentence.
The one-letter code for lysine is _____, and lysine has a _____ side chain.
Alternativer for luke 1: L, K, Y, R
Alternativer for luke 2: basic, acidic, nonpolar, polar but uncharged
Svar: K, basic
Lysine is K. L is already leucine, Y is tyrosine and R is arginine. A common memory aid is that K sits right next to L in the alphabet, and L already belongs to leucine. The side chain ends in an amino group that picks up a proton at physiological pH, which makes it basic and positively charged. Lysine, arginine and histidine are the basic three.
5.Which of these side chains has a pKa closest to physiological pH (about 7.4), so small pH shifts can switch it between protonated and deprotonated?
- A. Aspartate
- B. Lysine
- C. Arginine
- D. Histidine
Svar: D. Histidine
The imidazole ring of histidine has a pKa near 6, the closest of these four to the pH of the body and the one textbooks single out as a physiological buffer. Near that pH it can pick up and give back protons, which is why histidine is common in enzyme active sites and in buffering proteins such as hemoglobin. Aspartate (about 3.9) is deprotonated and negative well below 7.4, while lysine (about 10.5) and arginine (about 12.5) stay protonated and positive well above it.
6.Glycine has an alpha-carboxyl pKa of about 2.3 and an alpha-amino pKa of about 9.6, and its side chain has no ionizable group. What is its approximate isoelectric point (pI)?
- A. 5.95
- B. 2.3
- C. 7.0
- D. 9.6
Svar: A. 5.95
The pI is the pH at which the net charge is zero. With no ionizable side chain, it sits halfway between the two pKa values: (2.3 + 9.6) / 2 = 5.95. Around that pH the molecule is mostly the neutral zwitterion, with a positive amino group and a negative carboxylate. For an acidic amino acid, average the two lowest pKa values instead, and for a basic one the two highest. The answers 2.3 and 9.6 are single pKa values, and 7.0 is not special for an amino acid.
7.Complete the sentence.
In a solution whose pH is below an amino acid's pI, the molecule carries a net _____ charge, so in an electric field it moves toward the _____.
Alternativer for luke 1: negative, zero, positive, variable
Alternativer for luke 2: positive electrode, negative electrode, neither electrode, both electrodes at once
Svar: positive, negative electrode
Lowering the pH below the pI means more protons are around, so the groups hold on to them: the amino group stays positive and the carboxyl group loses its negative charge. The net charge is positive, and a positive molecule migrates toward the negative electrode, the cathode. Above the pI the opposite happens, the net charge is negative and the molecule moves toward the anode. At the pI itself it has no net charge and does not move.
8.In nearly every L-amino acid the alpha carbon has the S configuration. Which of these is the exception, with an R alpha carbon?
- A. Serine
- B. Alanine
- C. Cysteine
- D. Methionine
Svar: C. Cysteine
R and S come from the Cahn-Ingold-Prelog priority rules, not from the L or D family. In cysteine, the CH2SH group outranks the carboxyl group because sulfur has a higher atomic number than oxygen, so the same spatial arrangement that is labeled S in serine, alanine or methionine is labeled R. L-cysteine and its neighbors have the same three-dimensional layout. Only the priority order changes, which is why L does not simply mean S.
9.Complete the sentence.
_____ is the only one of the 20 standard amino acids with no chiral center, and the amino acids built into proteins are the _____ stereoisomers.
Alternativer for luke 1: Alanine, Glycine, Proline, Serine
Alternativer for luke 2: D, racemic, L, meso
Svar: Glycine, L
The side chain of glycine is just a hydrogen, so its alpha carbon has two identical hydrogens and no mirror-image form. Every other standard amino acid has four different groups on the alpha carbon, so each can exist as an L or a D form. Ribosomes build proteins from the L form. D-amino acids do exist in nature, for example in bacterial cell walls, but they are not what the genetic code builds into proteins.
10.What makes proline structurally unusual among the 20 standard amino acids?
- A. Its side chain loops back onto the backbone nitrogen, forming a ring
- B. It is the only one with a sulfur atom in its side chain
- C. It is the only one with an aromatic ring
- D. It is the only one without a chiral alpha carbon
Svar: A. Its side chain loops back onto the backbone nitrogen, forming a ring
The three-carbon side chain of proline bonds to the alpha carbon and to the backbone nitrogen, which closes a five-membered ring. That makes its nitrogen a secondary amine with no N-H to donate to a backbone hydrogen bond, and the ring limits rotation. So proline often starts turns and interrupts alpha helices. Sulfur is in cysteine and methionine, aromatic rings are in phenylalanine, tyrosine and tryptophan, and glycine is the one without a chiral center. Proline's alpha carbon is chiral.
11.Two cysteine residues in a folded protein are oxidized and joined. What is the covalent link called?
- A. A peptide bond
- B. A hydrogen bond
- C. A disulfide bond
- D. A salt bridge
Svar: C. A disulfide bond
The thiol groups (-SH) of two cysteines are oxidized to form an S-S bond, and the oxidized pair is called cystine. Disulfide bonds help stabilize the tertiary and quaternary structure of many secreted proteins, such as antibodies and insulin. The inside of a cell is a reducing environment, so most cysteines there stay as free thiols. A peptide bond joins neighboring backbone atoms, and a hydrogen bond and a salt bridge are noncovalent.
12.Which amino acids have a side chain that a protein kinase can phosphorylate?
Velg alle som passer.
- A. Serine
- B. Valine
- C. Threonine
- D. Alanine
- E. Tyrosine
Svar: A. Serine, C. Threonine, E. Tyrosine
Serine, threonine and tyrosine each carry a hydroxyl group on the side chain, and a kinase transfers a phosphate from ATP onto it. Serine and threonine kinases act on the first two, and tyrosine kinases on the third. Adding a phosphate adds negative charge and can switch an enzyme or a signaling protein on or off. Valine and alanine have hydrocarbon side chains with nothing to accept the phosphate.
13.Which of these amino acids are essential in the adult diet?
Velg alle som passer.
- A. Leucine
- B. Alanine
- C. Lysine
- D. Serine
- E. Tryptophan
Svar: A. Leucine, C. Lysine, E. Tryptophan
Leucine, lysine and tryptophan are three of the nine on the usual adult list, which also has histidine, isoleucine, methionine, phenylalanine, threonine and valine. Essential means the body cannot make enough of it. Alanine and serine are made from common metabolic intermediates (alanine from pyruvate, serine from 3-phosphoglycerate), so they are nonessential. Arginine, cysteine, glutamine, glycine, proline and tyrosine are the conditionally essential ones. Course lists vary a little, so use yours. This is exam content, not dietary advice.
14.Which of these is NOT one of the 20 standard amino acids that the genetic code specifies for proteins?
- A. Arginine
- B. Ornithine
- C. Asparagine
- D. Glutamine
Svar: B. Ornithine
Ornithine is an intermediate of the urea cycle, made from arginine by the enzyme arginase, and no codon specifies it. Arginine, asparagine and glutamine are all standard. Selenocysteine and pyrrolysine are found in the proteins of some organisms through special recoding, but they are not among the 20 of the standard codon table either.
15.A peptide bond joins two amino acids. Which groups react, and what is released?
- A. The side chains of the two residues, releasing carbon dioxide
- B. The alpha carbon of one and the side chain of the next, releasing hydrogen
- C. The carboxyl group of one and the amino group of the next, releasing water
- D. The amino groups of both residues, releasing ammonia
Svar: C. The carboxyl group of one and the amino group of the next, releasing water
A peptide bond is an amide link formed in a condensation (dehydration) reaction: the carboxyl group of one amino acid joins the amino group of the next and a molecule of water leaves. Side chains stay out of the backbone. A chain has a free amino group at one end, the N-terminus, and a free carboxyl group at the other, the C-terminus, and peptides are written from the N-terminus to the C-terminus.
De 20 aminosyrene: klasser, koder og listen over essensielle
Alle de 20 standardaminosyrene har samme ryggrad: et sentralt alfakarbon bundet til en aminogruppe, en karboksylgruppe, et hydrogen og en sidekjede, skrevet R. Det er bare sidekjeden som er forskjellig, og derfor avgjør den nesten alt en quiz spør om: klassen, ladningen ved fysiologisk pH, om resten ligger inne i proteinet eller på overflaten, og hva den kan gjøre i et enzym. Lærebøker deler vanligvis de 20 inn i fem grupper. Upolare alifatiske: glysin, alanin, valin, leucin, isoleucin, metionin og prolin. Aromatiske: fenylalanin, tyrosin og tryptofan. Polare uladede: serin, treonin, cystein, asparagin og glutamin. Sure: aspartat og glutamat. Basiske: lysin, arginin og histidin. Kildene er uenige om noen grensetilfeller, for eksempel om tyrosin regnes som aromatisk eller polar, så bruk inndelingen fra ditt eget kurs.
Du trenger også to sett med bokstaver. Trebokstavskoder og enbokstavskoder, i alfabetisk rekkefølge: Ala A, Arg R, Asn N, Asp D, Cys C, Gln Q, Glu E, Gly G, His H, Ile I, Leu L, Lys K, Met M, Phe F, Pro P, Ser S, Thr T, Trp W, Tyr Y, Val V. Parene som lurer folk, er glutamin (Q) mot glutamat (E) og asparagin (N) mot aspartat (D).
Ni aminosyrer regnes som essensielle for voksne, som betyr at kroppen ikke kan lage nok av dem og at de må komme fra maten: histidin, isoleucin, leucin, lysin, metionin, fenylalanin, treonin, tryptofan og valin. Arginin, cystein, glutamin, glysin, prolin og tyrosin kalles ofte betinget essensielle, fordi kroppen lager dem, men kan komme til kort ved sykdom, rask vekst eller stress. Listene varierer litt mellom kurs, særlig for arginin og histidin, så hold deg til den læreren din ga deg.
Slik bruker du quizen, og hva du bør lære først
De 15 spørsmålene er fordelt slik: tre om navn og koder, tre om sidekjedeklasse og ladning, to om pI og nettoladning, to om kiralitet, ett om listen over essensielle, tre om spesielle rester (prolin, cystein og aminosyrene kinaser fosforylerer) og ett om peptidbindingen. De fleste spør hvorfor, ikke bare hvilken. Hvorfor buffrer histidin nær nøytral pH mens lysin ikke gjør det? Hvorfor er cystein R når naboene er S? Hvorfor bryter prolin en heliks? Det er slike forklaringer som overføres til et spørsmål du aldri har sett.
Ta den én gang uten å slå opp noe, og les så forklaringen til hvert spørsmål, også de du fikk riktig. Behandle en bom som et tema. Bommet du på pI-spørsmålet og spørsmålet om nettoladning, er hullet trolig ideen om at ladningen følger pH i forhold til hver pKa, ikke to separate fakta. pKa-verdiene i spørsmålene er omtrentlige og varierer litt mellom lærebøker, så quizen gir deg alltid tallene den trenger. Den ber deg ikke tegne strukturer, så skisser hver sidekjede på papir underveis, for det er tegningen som får klassene til å feste seg.
Vil du heller jobbe på papir, bruk knappen for å laste ned prøven som PDF over spørsmålene. Filen har alle 15 spørsmålene med fasit på siste side, og den krever en gratis StudyPDF-konto, mens det er gratis å spille på nett. Spørsmålene er originale og skrevet etter vanlig biokjemistoff fra første semester. De er ikke hentet fra en lærebok, en eksamen eller en kursleverandørs spørsmålsbank, og ingenting her er kostholdsråd.
Slik lager StudyPDF aminosyreprøver fra dine egne notater
Femten spørsmål kan vise deg hvilken del av temaet som er ustabil. De gjør deg ikke klar alene, og en generell quiz passer sjelden til strukturene, pKa-tabellene og inndelingene biokjemikurset ditt faktisk bruker.
StudyPDF tar i stedet utgangspunkt i materialet ditt. Last opp kapitlene fra læreboka, professorens lysbilder eller forelesningsnotatene dine, trykk Nytt materiale, og StudyPDF lager øvingsprøver og flashcards fra akkurat de sidene. Hvert spørsmål bygger på materialet ditt, og hver forklaring viser hvor svaret kommer fra, så du kan gå rett tilbake til siden når et trinn ikke henger sammen. Diagrammer og tabeller i filene dine kan også dukke opp i spørsmålene.
Du trenger ikke laste opp noe for å begynne. Nevn heller et tema, for eksempel sidekjedene til aminosyrene eller det isoelektriske punktet, så setter Bo det opp med nøkkelbegrepene, og du kan lage quizer og flashcards på det. Resultatene dine viser hvilke begreper du stadig bommer på, så neste øvingsprøve kan ta sikte på dem. Det er gratis å starte.
Skrevet av StudyPDF-teamet. Sist oppdatert 19. august 2026.
Greit å vite
Er denne aminosyrequizen gratis?
Ja. Alle 15 spørsmålene, poengskjermen og hver forklaring er gratis, og quizen kjører i nettleseren din. En gratis StudyPDF-konto trenger du for å laste ned prøven som PDF med fasit eller for å lage flere quizer og flashcards fra egne notater.
Hvem har skrevet disse spørsmålene?
StudyPDF-teamet har skrevet alle spørsmål og forklaringer etter vanlig biokjemistoff fra første semester. Det er originale oppgaver, ikke hentet fra en lærebok, en eksamen eller en kursleverandørs spørsmålsbank, og StudyPDF er ikke tilknyttet AAMC eller noen eksamensleverandør. Oppgavene om essensielle aminosyrer er eksamensrepetisjon og ikke kostholdsråd.
Dekker quizen alle 20 aminosyrene, og hva med selenocystein?
Femten spørsmål kan ikke spørre om hver eneste rest, så quizen tar stikkprøver av ideene som avgjør de fleste spørsmålene: koder, klasser, ladning, pI, kiralitet og spesialtilfellene. For full dekning av hvert navn, hver kode og hver struktur kan du lage flashcards fra egne notater. Selenocystein og pyrrolysin bygges inn i proteiner hos noen organismer gjennom en spesiell omkoding, men de er ikke blant de 20 standardaminosyrene, så quizen holder seg til de 20.
Kan jeg få quizer og flashcards laget fra mitt eget klassemateriale?
Ja. Last opp kapitlene fra læreboka, lysbilder eller forelesningsnotater til StudyPDF, så kan du lage øvingsprøver og flashcards fra akkurat de sidene, med forklaringer knyttet til kildene dine. Har du ingenting å laste opp, kan du nevne et tema i stedet, for eksempel sidekjedene til aminosyrene eller det isoelektriske punktet.